Cos'è un enzima in biologia. Come rilevare le violazioni nella sintesi degli enzimi digestivi? Fatti interessanti che non sapevi

Data di: 22.09.2019

Vari processi chimici sono alla base della vita di qualsiasi organismo. il ruolo principale sono riservati agli enzimi. Enzimi o enzimi sono biocatalizzatori naturali. Nel corpo umano, prendono parte attiva al processo di digestione del cibo, al funzionamento della centrale sistema nervoso e stimolazione della crescita di nuove cellule. Per loro natura, gli enzimi sono proteine progettate per accelerare varie reazioni biochimiche nel corpo. La scomposizione di proteine, grassi, carboidrati e minerali sono processi in cui gli enzimi sono uno dei principali componenti attivi.

Esistono diverse varietà di enzimi, ognuno dei quali è progettato per agire su una particolare sostanza. Le molecole proteiche sono uniche e non possono sostituirsi a vicenda. La loro attività richiede un certo intervallo di temperatura. Ideale per enzimi umani temperatura normale corpo. L'ossigeno e la luce solare distruggono gli enzimi.

Caratteristiche generali degli enzimi

Essendo sostanze organiche di origine proteica, gli enzimi agiscono secondo il principio dei catalizzatori inorganici, accelerando le reazioni nelle cellule in cui sono sintetizzati. Un sinonimo del nome di tali molecole proteiche è enzimi. Quasi tutte le reazioni nelle cellule si verificano con la partecipazione di enzimi specifici. Sono divisi in due parti. La prima è direttamente la parte proteica, rappresentata da una proteina della struttura terziaria e chiamata apoenzima, la seconda è il centro attivo dell'enzima, detto coenzima. Queste ultime possono essere sostanze organiche/inorganiche, ed è lui che agisce come il principale "acceleratore" delle reazioni biochimiche nella cellula. Entrambe le parti formano una singola molecola proteica chiamata oloenzima.

Ogni enzima è progettato per agire su una sostanza specifica, chiamata substrato. Il risultato della reazione avvenuta si chiama prodotto. I nomi degli stessi enzimi sono abbastanza spesso formati sulla base del nome del substrato con l'aggiunta della desinenza "-aza". Ad esempio, un enzima progettato per abbattere l'acido succinico (succinato) è chiamato succinato deidrogenasi. Inoltre, il nome della molecola proteica è determinato dal tipo di reazione, la cui implementazione fornisce. Pertanto, le deidrogenasi sono responsabili del processo di rigenerazione e ossidazione e le idrolasi sono responsabili della scissione dei legami chimici.

L'azione di enzimi di vario tipo è diretta verso determinati substrati. Cioè, la partecipazione delle molecole proteiche a determinate reazioni biochimiche è individuale. Ogni enzima è associato al suo substrato e può lavorare solo con esso. L'apoenzima è responsabile della continuità di questa connessione.

Gli enzimi possono essere in uno stato libero nel citoplasma della cellula o interagire con altri strutture complesse. Ci sono anche alcuni tipi di loro che agiscono al di fuori della cellula. Questi includono, ad esempio, gli enzimi che scompongono le proteine e l'amido. Inoltre, gli enzimi possono essere prodotti da vari microrganismi.

Per studiare gli enzimi e i processi che si verificano con la loro partecipazione, si intende un'area separata della scienza biochimica: l'enzima. Per la prima volta, sono apparse informazioni su speciali molecole proteiche che agiscono sul principio dei catalizzatori a seguito dello studio dei processi digestivi e delle reazioni di fermentazione che si verificano nel corpo umano. Un contributo significativo allo sviluppo dell'enzimologia moderna è attribuito a L. Pasteur, che credeva che tutte le reazioni biochimiche nel corpo avvenissero con la partecipazione di cellule esclusivamente viventi. I "partecipanti" inanimati di tali reazioni furono annunciati per la prima volta da E. Buchner all'inizio del XX secolo. A quel tempo, il ricercatore è stato in grado di determinare che un estratto di lievito privo di cellule funge da catalizzatore nel processo di fermentazione del saccarosio, seguito dal rilascio di alcol etilico e anidride carbonica. Questa scoperta è stata un impulso decisivo per uno studio dettagliato dei cosiddetti catalizzatori per vari processi biochimici nel corpo.

Già nel 1926 fu isolato il primo enzima, l'ureasi. L'autore della scoperta era J. Sumner, un impiegato della Cornell University. Dopodiché, nel giro di un decennio, gli scienziati hanno isolato una serie di altri enzimi e la natura proteica di tutti i catalizzatori organici è stata finalmente dimostrata. Ad oggi, il mondo conosce più di 700 diversi enzimi. Ma allo stesso tempo, l'enzima moderno continua a studiare, isolare e studiare attivamente le proprietà di alcuni tipi di molecole proteiche.

Enzimi: natura proteica

Inoltre, gli enzimi sono solitamente divisi in semplici e complessi. I primi sono composti composti da amminoacidi, come tripsina, pepsina o lisozima. Gli enzimi complessi, come accennato in precedenza, sono costituiti da una parte proteica con aminoacidi (apoenzima) e da una parte non proteica, chiamata cofattore. Solo gli enzimi complessi possono partecipare alle bioreazioni. Inoltre, come le proteine, gli enzimi sono mono e polimeri, cioè sono costituiti da una o più subunità.

Le proprietà generali degli enzimi come strutture proteiche sono:

efficienza dell'azione, che implica una significativa accelerazione delle reazioni chimiche nel corpo;
selettività al substrato e tipo di reazione effettuata;
sensibilità alla temperatura, equilibrio acido-base e altri fattori fisico-chimici non specifici dell'ambiente in cui operano gli enzimi;
sensibilità all'azione di reagenti chimici, ecc.

Il ruolo principale degli enzimi nel corpo umano è la trasformazione di alcune sostanze in altre, cioè i substrati in prodotti. Agiscono come catalizzatori in oltre 4mila reazioni vitali biochimiche. Le funzioni degli enzimi sono di dirigere e regolare i processi metabolici. Come catalizzatori inorganici, gli enzimi possono accelerare notevolmente la bioreazione diretta e inversa. Vale la pena notare che durante la loro azione l'equilibrio chimico non viene disturbato. Le reazioni che si verificano assicurano la scomposizione e l'ossidazione dei nutrienti che entrano nelle cellule. Ogni molecola proteica può eseguire un numero enorme di azioni al minuto. Allo stesso tempo, la proteina degli enzimi, reagendo con varie sostanze, rimane invariata. L'energia generata durante l'ossidazione dei nutrienti viene utilizzata dalla cellula allo stesso modo dei prodotti di degradazione delle sostanze necessarie per la sintesi dei composti organici.

Oggi, non solo i preparati enzimatici hanno trovato ampia applicazione scopo medico. Gli enzimi sono utilizzati anche negli alimenti e industria tessile, nella farmacologia moderna.

Classificazione degli enzimi

Alla riunione della V International Biochemical Union, tenutasi a Mosca nel 1961, fu adottata la moderna classificazione degli enzimi. Questa classificazione implica la loro divisione in classi, a seconda del tipo di reazione in cui l'enzima agisce da catalizzatore. Inoltre, ogni classe di enzimi è suddivisa in sottoclassi. Per designarli, viene utilizzato un codice di quattro numeri separati da punti:

il primo numero indica il meccanismo di reazione in cui l'enzima agisce da catalizzatore;
il secondo numero indica la sottoclasse a cui appartiene l'enzima;
il terzo numero è una sottoclasse dell'enzima descritto;
e il quarto è il numero di serie dell'enzima nella sottoclasse a cui appartiene.

In totale, nella moderna classificazione degli enzimi si distinguono sei classi di enzimi, vale a dire:

Le ossidoreduttasi sono enzimi che agiscono come catalizzatori in varie reazioni redox che si verificano nelle cellule. Questa classe comprende 22 sottoclassi.
Le transferasi sono una classe di enzimi con 9 sottoclassi. Comprende enzimi che forniscono reazioni di trasporto tra diversi substrati, enzimi che prendono parte alle reazioni di interconversione di sostanze e neutralizzazione di vari composti organici.
Le idrolasi sono enzimi che rompono i legami intramolecolari di un substrato attaccandovi molecole d'acqua. Questa classe ha 13 sottoclassi.
Le liasi sono una classe che contiene solo enzimi complessi. Ha sette sottoclassi. Gli enzimi appartenenti a questa classe agiscono come catalizzatori nelle reazioni di rottura di C-O, C-C, C-N e altri tipi di legami organici. Inoltre, gli enzimi della classe delle liasi sono coinvolti in reazioni di scissione biochimica reversibili in modo non idrolitico.
Le isomerasi sono enzimi che agiscono come catalizzatori nei processi chimici delle trasformazioni isomeriche che avvengono in una molecola. Come nella classe precedente, includono solo enzimi complessi.
Le ligasi, altrimenti note come sintetasi, sono una classe che comprende sei sottoclassi e rappresentano gli enzimi che catalizzano il processo di unione di due molecole sotto l'influenza dell'ATP.

La composizione degli enzimi combina aree separate responsabili dello svolgimento di funzioni specifiche. Quindi, nella composizione degli enzimi, di regola, i centri attivi e allosterici sono isolati. Quest'ultimo, a proposito, non si trova in tutte le molecole proteiche. Il sito attivo è una combinazione di residui di amminoacidi responsabili del contatto con il substrato e della catalisi. Il centro attivo, a sua volta, è diviso in due parti: ancora e catalitico. Gli enzimi costituiti da più monomeri possono contenere più di un sito attivo.

Il centro allosterico è responsabile dell'attività degli enzimi. Questa parte degli enzimi ha preso il nome dal fatto che la sua configurazione spaziale non ha nulla a che fare con la molecola del substrato. La variazione della velocità della reazione che si verifica con la partecipazione dell'enzima è determinata dal legame di varie molecole al centro allosterico. Gli enzimi contenenti centri allosterici nella loro composizione sono proteine polimeriche.

Il meccanismo d'azione degli enzimi

L'azione degli enzimi può essere suddivisa in più fasi, in particolare:

la prima fase prevede l'attacco del substrato all'enzima, a seguito del quale si forma il complesso enzima-substrato;
la seconda fase consiste nel convertire il complesso risultante in uno o più complessi transitori contemporaneamente;
il terzo stadio è la formazione del complesso enzima-prodotto;
e, infine, la quarta fase prevede la separazione del prodotto finale della reazione e dell'enzima, che rimane inalterato.

Inoltre, l'azione degli enzimi può verificarsi con la partecipazione di vari meccanismi di catalisi. Pertanto, vengono isolate la catalisi acido-base e covalente. Nel primo caso partecipano alla reazione enzimi che contengono residui amminoacidici specifici nel loro centro attivo. Tali gruppi di enzimi sono ottimi catalizzatori per numerose reazioni nel corpo. La catalisi covalente coinvolge l'azione di enzimi che formano complessi instabili al contatto con i substrati. Il risultato di tali reazioni è la formazione di prodotti attraverso riarrangiamenti intramolecolari.

Esistono anche tre tipi principali di reazioni enzimatiche:

Il "ping-pong" è una reazione in cui un enzima si combina con un substrato, prendendo in prestito determinate sostanze da esso, e quindi interagisce con un altro substrato, dandogli i gruppi chimici risultanti.
Le reazioni sequenziali implicano l'aggiunta successiva di uno e poi di un altro substrato all'enzima, a seguito della quale si forma il cosiddetto "triplo complesso", in cui si verifica la catalisi.
Le interazioni casuali sono reazioni in cui i substrati interagiscono con un enzima in modo casuale e, dopo la catalisi, vengono scissi nello stesso ordine.

L'attività degli enzimi è instabile e dipende in gran parte da vari fattori ambientali in cui devono agire. Quindi i principali indicatori per l'attività degli enzimi sono i fattori interni e influenza esterna su una cella. L'attività enzimatica viene misurata in katal, mostrando la quantità di enzima che converte al secondo 1 mol del substrato con cui interagisce. L'unità di misura internazionale è E, che mostra la quantità di enzima in grado di convertire 1 µmol di substrato in 1 minuto.

Inibizione enzimatica: processo

Una delle direzioni principali della medicina moderna e dell'enzimologia in particolare è lo sviluppo di metodi per controllare la velocità delle reazioni metaboliche che si verificano con la partecipazione degli enzimi. L'inibizione è comunemente indicata come una diminuzione dell'attività enzimatica attraverso l'uso di vari composti. Di conseguenza, una sostanza che fornisce una specifica diminuzione dell'attività delle molecole proteiche è chiamata inibitore. Esiste diversi tipi inibizione. Quindi, a seconda della forza di legame dell'enzima con l'inibitore, il processo della loro interazione può essere reversibile e, di conseguenza, irreversibile. E a seconda di come l'inibitore agisce sul sito attivo dell'enzima, il processo di inibizione può essere competitivo o non competitivo.

Attivazione enzimatica nel corpo

A differenza dell'inibizione, l'attivazione degli enzimi implica un aumento della loro azione nelle reazioni in atto. Le sostanze che consentono di ottenere il risultato desiderato sono chiamate attivatori. Tali sostanze possono essere di natura organica o inorganica. Ad esempio, come attivatori organici possono agire acidi biliari, glutatione, enterochinasi, vitamina C, vari enzimi tissutali, ecc.. Come attivatori inorganici possono essere usati pepsinogeno e ioni di vari metalli, il più delle volte bivalenti.

Vari enzimi, le reazioni che si verificano con la loro partecipazione, così come il loro risultato, hanno trovato la loro ampia applicazione in diversi campi. Per molti anni, l'azione degli enzimi è stata attivamente utilizzata nell'industria alimentare, della pelle, tessile, farmaceutica e in molti altri. Ad esempio, con l'aiuto di enzimi naturali, i ricercatori stanno cercando di aumentare l'efficienza della fermentazione alcolica nella produzione di bevande alcoliche, migliorare la qualità degli alimenti, sviluppare nuovi metodi di perdita di peso, ecc. Ma vale la pena notare che l'uso di enzimi nella varie industrie rispetto all'uso di catalizzatori chimici perdono in modo significativo. Dopotutto, la principale difficoltà nell'attuazione pratica di tale compito è l'instabilità termica degli enzimi e la loro maggiore sensibilità agli effetti di vari fattori. È inoltre impossibile riutilizzare gli enzimi in produzione a causa della difficoltà di separarli dai prodotti finiti delle reazioni eseguite.

Inoltre, l'azione degli enzimi ha trovato un suo attivo impiego in medicina, nell'industria agraria e chimica. Consideriamo più in dettaglio come e dove può essere utilizzata l'azione degli enzimi:

Industria alimentare. Tutti sanno che un buon impasto deve lievitare e gonfiarsi durante la cottura. Ma non tutti capiscono esattamente come ciò avvenga. Nella farina, da cui è composto l'impasto, sono presenti molti enzimi diversi. Quindi, l'amilasi nella composizione della farina è coinvolta nel processo di decomposizione dell'amido, in cui l'anidride carbonica viene rilasciata attivamente, contribuendo al cosiddetto "gonfiore" dell'impasto. La viscosità dell'impasto e la ritenzione di CO2 al suo interno è assicurata dall'azione di un enzima chiamato proteasi, che si trova anche nella farina. Si scopre che tale, sembrerebbe. le cose semplici, come fare la pasta per la cottura, implicano processi chimici complessi. Inoltre, alcuni enzimi, le reazioni che si verificano con la loro partecipazione, hanno guadagnato una domanda speciale nel campo della produzione di alcol. Nel lievito vengono utilizzati vari enzimi per garantire la qualità del processo di fermentazione dell'alcol. Inoltre, alcuni enzimi (come la papaina o la pepsina) aiutano a dissolvere i sedimenti nelle bevande alcoliche. Gli enzimi sono anche utilizzati attivamente nella produzione prodotti a base di latte fermentato e anche formaggio.

Nell'industria della pelle, gli enzimi vengono utilizzati per abbattere in modo efficiente le proteine, il che è molto importante quando si rimuovono le macchie ostinate da vari prodotti alimentari, sangue, ecc.

La cellulasi può essere utilizzata nella produzione di detersivi per bucato. Ma quando si utilizzano tali polveri, per ottenere il risultato dichiarato, è necessario osservare il regime di temperatura consentito di lavaggio.

Inoltre, in produzione additivi per mangimi gli enzimi vengono utilizzati per aumentarne il valore nutritivo, l'idrolisi delle proteine e i polisaccaridi non amilacei. Nell'industria tessile, gli enzimi consentono di modificare le proprietà superficiali dei tessuti, e nell'industria della cellulosa e della carta, di rimuovere inchiostro e toner durante il riciclaggio della carta.

L'enorme ruolo degli enzimi nella vita dell'uomo moderno è innegabile. Già oggi le loro proprietà vengono utilizzate attivamente varie aree, ma c'è anche una continua ricerca di nuove applicazioni per le proprietà e le funzioni uniche degli enzimi.

Enzimi umani e malattie ereditarie

Molte malattie si sviluppano sullo sfondo di enzimopatie: violazioni delle funzioni degli enzimi. Assegni enzimopatie primarie e secondarie. I disturbi primari sono ereditari, secondari - acquisiti. Le enzimatiche ereditarie sono generalmente classificate come malattie metaboliche. L'ereditarietà di difetti genetici o ridotta attività enzimatica si verifica prevalentemente con modalità autosomica recessiva. Ad esempio, una malattia come la fenilchetonuria è il risultato di un difetto in un enzima come la fenilalanina-4-monoossigenasi. Questo enzima è normalmente responsabile della conversione della fenilalanina in tirosina. A seguito di violazioni delle funzioni dell'enzima, si verifica l'accumulo di metaboliti anormali della fenilalanina, che sono tossici per il corpo.

Denominate anche enzimopatie, il cui sviluppo è causato da una violazione del metabolismo delle basi puriniche e, di conseguenza, da un aumento stabile del livello acido urico nel sangue. La galattosemia è un'altra malattia causata da una disfunzione ereditaria degli enzimi. Sviluppando questa patologia a causa di una violazione del metabolismo dei carboidrati, in cui il corpo non può convertire il galattosio in glucosio. La conseguenza di tale violazione è l'accumulo di galattosio e dei suoi prodotti metabolici nelle cellule, che porta a danni al fegato, al sistema nervoso centrale e ad altri sistemi vitali del corpo. Le principali manifestazioni della galattosemia sono diarrea, vomito, che compaiono subito dopo la nascita di un bambino, ittero ostruttivo, cataratta e ritardo dello sviluppo fisico e intellettuale.

Anche varie glicogenosi e lipidosi appartengono a enzimatiche ereditarie, altrimenti denominate enzimopatologie. Lo sviluppo di tali disturbi è dovuto alla bassa attività enzimatica nel corpo umano o alla sua completa assenza. I difetti metabolici ereditari, di regola, sono accompagnati dallo sviluppo di malattie con vari gradi di gravità. Allo stesso tempo, alcune enzimopatie possono essere asintomatiche e vengono determinate solo quando vengono eseguite procedure diagnostiche appropriate. Ma soprattutto i primi sintomi di ereditarietà disordini metabolici compaiono già nella prima infanzia. Questo accade meno spesso nei bambini più grandi e ancor di più negli adulti.

Nella diagnosi delle enzimopatie ereditarie, un ruolo importante è svolto dal metodo genealogico di ricerca. Allo stesso tempo, gli esperti controllano le reazioni degli enzimi modo di laboratorio. La fermentazione ereditaria può portare a disturbi nella produzione di ormoni, che sono di particolare importanza per il pieno funzionamento dell'organismo. Ad esempio, la corteccia surrenale produce glucocorticoidi responsabili della regolazione del metabolismo dei carboidrati, mineralcorticoidi coinvolti nel metabolismo del sale e dell'acqua, nonché ormoni androgeni che influenzano direttamente lo sviluppo dei caratteri sessuali secondari negli adolescenti. Pertanto, una violazione della produzione di questi ormoni può portare allo sviluppo di numerose patologie da vari sistemi di organi.

Il processo di trasformazione degli alimenti nel corpo umano avviene con la partecipazione di vari enzimi digestivi. Nel processo di digestione del cibo, tutte le sostanze vengono scomposte in piccole molecole, perché solo i composti a basso peso molecolare sono in grado di penetrare nella parete intestinale ed essere assorbiti nel flusso sanguigno. Un ruolo speciale in questo processo è dato agli enzimi che scompongono le proteine in amminoacidi, glicerolo e acidi grassi e l'amido in zuccheri. La scomposizione delle proteine è fornita dall'azione dell'enzima pepsina contenuta nell'organo principale. apparato digerente- stomaco. Parte degli enzimi digestivi è prodotta nell'intestino dal pancreas. In particolare, questi includono:

tripsina e chimotripsina, il cui scopo principale è l'idrolisi delle proteine;
amilasi - enzimi che scompongono i grassi;
lipasi - enzimi digestivi che scompongono l'amido.

Gli enzimi digestivi come tripsina, pepsina, chimotripsina sono prodotti sotto forma di proenzimi e solo dopo essere entrati nello stomaco e nell'intestino diventano attivi. Questa caratteristica protegge i tessuti dello stomaco e del pancreas dai loro effetti aggressivi. Inoltre, il guscio interno di questi organi è ulteriormente ricoperto da uno strato di muco, che ne garantisce una sicurezza ancora maggiore.

Alcuni enzimi digestivi sono prodotti anche nell'intestino tenue. Per la lavorazione della cellulosa che entra nel corpo insieme ai cibi vegetali, è responsabile un enzima con il nome consonante di cellulasi. In altre parole, in quasi tutti i reparti tratto gastrointestinale vengono prodotti gli enzimi digestivi, che iniziano con le ghiandole salivari e terminano con l'intestino crasso. Ogni tipo di enzima svolge le sue funzioni, fornendo insieme una digestione di alta qualità del cibo e il pieno assorbimento di tutto sostanze utili nell'organismo.

enzimi pancreatici

Il pancreas è un organo di secrezione mista, cioè svolge funzioni sia endo che esogene. Il pancreas, come accennato in precedenza, produce una serie di enzimi che vengono attivati sotto l'influenza della bile, che entra negli organi digestivi insieme agli enzimi. Gli enzimi pancreatici sono responsabili della scomposizione di grassi, proteine e carboidrati in molecole semplici che possono passare attraverso la membrana cellulare nel flusso sanguigno. Pertanto, grazie agli enzimi del pancreas, c'è una completa assimilazione di sostanze utili che entrano nel corpo insieme al cibo. Consideriamo più in dettaglio l'azione degli enzimi sintetizzati dalle cellule di questo organo del tratto gastrointestinale:

l'amilasi, insieme a piccoli enzimi intestinali come maltasi, invertasi e lattasi, forniscono un processo per la scomposizione dei carboidrati complessi;
le proteasi, altrimenti dette enzimi proteolitici nel corpo umano, sono rappresentate da tripsina, carbossipeptidasi ed elastasi e sono responsabili della scomposizione delle proteine;
nucleasi - enzimi pancreatici, rappresentati da desossiribonucleasi e ribonucleasi, che agiscono sugli amminoacidi di RNA, DNA;
la lipasi è un enzima pancreatico responsabile della conversione dei grassi in acidi grassi.

Il pancreas sintetizza anche fosfolipasi, esterasi e fosfatasi alcalina.

I più pericolosi nella forma attiva sono gli enzimi proteolitici prodotti dall'organismo. Se il processo di produzione e rilascio ad altri organi dell'apparato digerente è disturbato, gli enzimi vengono attivati direttamente nel pancreas, il che porta allo sviluppo pancreatite acuta e relative complicazioni. Gli inibitori degli enzimi proteolitici che possono rallentarne l'azione sono il polipeptide pancreatico e il glucagone, la somatostatina, il peptide YY, l'encefalina e il pancreastatina. Questi inibitori possono inibire la produzione di enzimi pancreatici intaccando gli elementi attivi dell'apparato digerente.

I principali processi di digestione del cibo che entrano nel corpo avvengono nell'intestino tenue. In questa sezione del tratto gastrointestinale vengono sintetizzati anche gli enzimi, il cui processo di attivazione avviene in combinazione con gli enzimi del pancreas e della cistifellea. L'intestino tenue è una sezione del tubo digerente dove avvengono le fasi finali dell'idrolisi dei nutrienti che entrano nel corpo insieme al cibo. Sintetizza vari enzimi che scompongono oligo e polimeri in monomeri, che possono essere assorbiti dalla mucosa senza problemi. intestino tenue ed entra nella linfa e nel flusso sanguigno.

Sotto l'influenza degli enzimi dell'intestino tenue, avviene il processo di scissione delle proteine che hanno subito una trasformazione preliminare nello stomaco in aminoacidi, carboidrati complessi in monosaccaridi, grassi in acidi grassi e glicerolo. Nella composizione del succo intestinale, ci sono oltre 20 tipi di enzimi coinvolti nel processo di digestione del cibo. Con la partecipazione degli enzimi pancreatici e intestinali, è assicurato lo sviluppo completo del chimo (cibo parzialmente digerito). Tutti i processi nell'intestino tenue si verificano entro 4 ore dopo che il chimo è entrato in questa sezione del tubo digerente.

Un ruolo importante nella digestione del cibo nell'intestino tenue è svolto dalla bile, che entra nel duodeno durante la digestione. Non ci sono enzimi nella bile stessa, ma questo fluido biologico potenzia l'azione degli enzimi. La bile più significativa è per la scomposizione dei grassi, trasformandoli in un'emulsione. Tale grasso emulsionato viene scomposto molto più velocemente sotto l'influenza degli enzimi. Gli acidi grassi, interagendo con gli acidi biliari, vengono convertiti in composti facilmente solubili. Inoltre, la secrezione della bile stimola la motilità intestinale e la produzione di succo digestivo da parte del pancreas.

Il succo intestinale è sintetizzato dalle ghiandole situate nella mucosa dell'intestino tenue. La composizione di un tale liquido contiene enzimi digestivi e enterochinasi, progettati per attivare l'azione della tripsina. Inoltre, il succo intestinale contiene un enzima chiamato erepsina, necessario per la fase finale della scomposizione delle proteine, enzimi che agiscono su vari tipi di carboidrati (ad esempio, amilasi e lattasi), e lipasi, destinata a convertire i grassi.

enzimi gastrici

Il processo di digestione del cibo avviene per fasi in ogni sezione del tratto gastrointestinale. Quindi, inizia nella cavità orale, dove il cibo viene schiacciato dai denti e mescolato con la saliva. La saliva contiene enzimi che scompongono lo zucchero e l'amido. Dopo la cavità orale, il cibo tritato entra nell'esofago nello stomaco, dove inizia la fase successiva della sua digestione. Il principale enzima gastrico è la pepsina, progettata per convertire le proteine in peptidi. Anche nello stomaco c'è la gelatinasi - un enzima, il processo di scissione del collagene e della gelatina, per il quale è il compito principale. Inoltre, il cibo nella cavità di questo organo è esposto all'azione rispettivamente dell'amilasi e della lipasi, che scompongono l'amido e i grassi.

Dalla qualità processo digestivo dipende dalla capacità del corpo di ottenere tutti i nutrienti necessari. La scissione di molecole complesse in molte molecole semplici assicura il loro ulteriore assorbimento nel flusso sanguigno e linfatico nelle fasi successive della digestione in altre parti del tratto gastrointestinale. Una produzione insufficiente di enzimi gastrici può causare lo sviluppo di varie malattie.

Gli enzimi epatici sono di grande importanza per il corso di vari processi biochimici nel corpo. Le funzioni delle molecole proteiche prodotte da questo organo sono così numerose e diverse che tutti gli enzimi epatici sono generalmente divisi in tre gruppi principali:

Enzimi secretori progettati per regolare il processo di coagulazione del sangue. Questi includono colinesterasi e protrombinasi.
Enzimi indicatori del fegato, tra cui l'aspartato aminotransferasi, abbreviato in AST, alanina aminotransferasi, con la corrispondente designazione ALT, e lattato deidrogenasi, LDH. Gli enzimi elencati segnalano danni ai tessuti dell'organo, in cui gli epatociti vengono distrutti, "lasciano" le cellule del fegato ed entrano nel flusso sanguigno;
Gli enzimi escretori sono prodotti dal fegato e lasciano l'organo con il sudore della bile. Questi enzimi includono la fosfatasi alcalina. Con le violazioni del deflusso della bile dall'organo, aumenta il livello di fosfatasi alcalina.

La violazione del lavoro di alcuni enzimi epatici in futuro può portare allo sviluppo di varie malattie o segnalare la loro presenza in questo momento.

Uno dei test più informativi per le malattie del fegato è la biochimica del sangue, che consente di determinare il livello degli enzimi indicatori AST, ATL. Quindi, i normali indicatori dell'aspartato aminotransferasi per una donna sono 20-40 U / l e per il sesso più forte - 15-31 U / l. Un aumento dell'attività di questo enzima può indicare un danno agli epatociti di natura meccanica o necrotica. Il contenuto di alanina aminotransferasi nella norma non deve superare 12-32 U / l nelle donne e per gli uomini un indicatore dell'attività ALT nell'intervallo 10-40 U / l è considerato normale. Un aumento dell'attività ALT, raggiunto dieci volte, può indicare lo sviluppo malattie infettive organo, e anche molto prima della comparsa dei primi sintomi.

Ulteriori studi sull'attività degli enzimi epatici vengono utilizzati, di regola, per la diagnosi differenziale. Per fare ciò, è possibile eseguire un'analisi per LDH, GGT e GlDH:

La norma dell'attività della lattato deidrogenasi è un indicatore compreso tra 140 e 350 U / l.

Tariffe aumentate Il GDH può essere un segno di lesioni distrofiche dell'organo, grave intossicazione, malattie di natura infettiva o oncologica. L'indicatore massimo consentito di un tale enzima per le femmine è 3,0 U / le per gli uomini - 4,0 U / l.

La norma dell'attività dell'enzima GGT per gli uomini è fino a 55 U / l, per le donne - fino a 38 U / l. Deviazioni da questa norma possono indicare lo sviluppo del diabete e malattie delle vie biliari. In questo caso, l'indice di attività dell'enzima può aumentare di dieci volte. Inoltre, il GGT nella medicina moderna viene utilizzato per determinare l'epatosi alcolica.

Gli enzimi sintetizzati dal fegato hanno funzioni diverse. Quindi, alcuni di loro, insieme alla bile, vengono espulsi dall'organo attraverso dotti biliari e partecipa attivamente al processo di digestione del cibo. Un esempio lampante di questo è la fosfatasi alcalina. Normale l'attività di questo enzima nel sangue dovrebbe essere compresa tra 30 e 90 U / l. Vale la pena notare che nei maschi questa cifra può raggiungere i 120 U / l (con processi metabolici intensivi, la cifra può aumentare).

Enzimi del sangue

Determinare l'attività degli enzimi e il loro contenuto nel corpo è uno dei principali metodi diagnostici nella definizione delle varie malattie. Pertanto, gli enzimi del sangue contenuti nel suo plasma possono indicare lo sviluppo di patologie epatiche, processi infiammatori e necrotici nelle cellule dei tessuti, malattie del sistema cardiovascolare, ecc. Gli enzimi del sangue sono solitamente divisi in due gruppi. Il primo gruppo comprende enzimi rilasciati nel plasma sanguigno da alcuni organi. Ad esempio, il fegato produce i cosiddetti precursori degli enzimi necessari al funzionamento del sistema di coagulazione del sangue.

Il secondo gruppo ha un numero molto maggiore di enzimi nel sangue. Nel corpo di una persona sana, tali molecole proteiche non hanno un significato fisiologico nel plasma sanguigno, poiché agiscono esclusivamente a livello intracellulare negli organi e nei tessuti che producono. Normalmente, l'attività di tali enzimi dovrebbe essere bassa e costante. Quando le cellule sono danneggiate, che è accompagnata da varie malattie, gli enzimi in esse contenuti vengono rilasciati ed entrano nel flusso sanguigno. La ragione di ciò potrebbe essere processi infiammatori e necrotici. Nel primo caso, il rilascio di enzimi si verifica a causa di una violazione della permeabilità della membrana cellulare, nel secondo a causa di una violazione dell'integrità delle cellule. Allo stesso tempo, maggiore è il livello di enzimi nel sangue, maggiore è il grado di danno cellulare.

L'analisi biochimica consente di determinare l'attività di alcuni enzimi nel plasma sanguigno. Viene utilizzato attivamente nella diagnosi di varie malattie del fegato, del cuore, dei muscoli scheletrici e di altri tipi di tessuti del corpo umano. Inoltre, la cosiddetta diagnostica enzimatica, nel determinare determinate malattie, tiene conto della localizzazione subcellulare degli enzimi. I risultati di tali studi ci consentono di determinare esattamente quali processi si verificano nel corpo. Sì, a processi infiammatori nei tessuti, gli enzimi del sangue hanno una localizzazione citosolica e con lesioni necrotiche viene determinata la presenza di enzimi nucleari o mitocondriali.

Va notato che l'aumento del contenuto di enzimi nel sangue non è sempre dovuto a danni ai tessuti. La proliferazione patologica attiva dei tessuti nel corpo, in particolare con il cancro, l'aumento della produzione di determinati enzimi o una violazione della capacità escretoria dei reni può anche essere determinata da un aumento del contenuto di determinati enzimi nel sangue.

Nella medicina moderna, un posto speciale è riservato all'uso di vari enzimi per scopi diagnostici e terapeutici. Inoltre, gli enzimi hanno trovato la loro applicazione come reagenti specifici, che consentono di determinare con precisione diverse sostanze. Ad esempio, quando si esegue un'analisi per determinare il livello di glucosio nelle urine e nel siero del sangue, i moderni laboratori utilizzano la glucosio ossidasi. L'ureasi viene utilizzata per valutare il contenuto quantitativo di urea nelle urine e negli esami del sangue. Diversi tipi di deidrogenasi consentono di determinare con precisione la presenza di vari substrati (lattato, piruvato, alcol etilico, ecc.).

L'elevata immunogenicità degli enzimi ne limita significativamente l'uso a fini terapeutici. Ma, nonostante ciò, la cosiddetta terapia enzimatica si sta sviluppando attivamente, utilizzando enzimi (preparati con il loro contenuto), come mezzo di terapia sostitutiva o elemento di trattamento complesso. La terapia sostitutiva viene utilizzata per le malattie del tratto gastrointestinale, il cui sviluppo è causato da una produzione insufficiente di succo digestivo. Con una carenza di enzimi pancreatici, la loro carenza può essere compensata dalla somministrazione orale di farmaci in cui sono presenti.

Come elemento aggiuntivo in un trattamento complesso, gli enzimi possono essere utilizzati in varie malattie. Ad esempio, nella lavorazione vengono utilizzati enzimi proteolitici come tripsina e chimotripsina ferite purulente. I preparati con gli enzimi desossiribonucleasi e ribonucleasi sono usati nel trattamento della congiuntivite adenovirale o della cheratite erpetica. I preparati enzimatici sono utilizzati anche nel trattamento di trombosi e tromboembolia, malattie oncologiche, ecc. Il loro uso è rilevante per il riassorbimento di contratture da ustione e cicatrici postoperatorie.

L'uso degli enzimi nella medicina moderna è molto vario e quest'area è in continua evoluzione, il che ci consente di trovare costantemente metodi nuovi e più efficaci per curare alcune malattie.

Spesso, insieme a vitamine, minerali e altri elementi utili per il corpo umano, vengono citate sostanze chiamate enzimi. Cosa sono gli enzimi e quale funzione svolgono nell'organismo, qual è la loro natura e dove si trovano?

Queste sono sostanze di natura proteica, biocatalizzatori. Senza di loro non ci sarebbe cibo per neonato, cereali pronti, kvas, formaggio, formaggio, yogurt, kefir. Influiscono sul funzionamento di tutti i sistemi del corpo umano. L'attività insufficiente o eccessiva di queste sostanze influisce negativamente sulla salute, quindi è necessario sapere cosa sono gli enzimi per evitare problemi causati dalla loro mancanza.

Cos'è?

Gli enzimi sono molecole proteiche sintetizzate dalle cellule viventi. Ce ne sono più di cento in ogni cella. Il ruolo di queste sostanze è colossale. Influenzano il corso della velocità delle reazioni chimiche a una temperatura adatta per un dato organismo. Un altro nome per gli enzimi è catalizzatori biologici. Un aumento della velocità di una reazione chimica si verifica facilitando il suo flusso. Come catalizzatori, non vengono consumati durante la reazione e non cambiano la sua direzione. Le principali funzioni degli enzimi sono che senza di loro tutte le reazioni procederebbero molto lentamente negli organismi viventi e ciò inciderebbe notevolmente sulla vitalità.

Ad esempio, quando si masticano cibi che contengono amido (patate, riso), in bocca appare un sapore dolciastro, che è associato al lavoro dell'amilasi, un enzima che scompone l'amido presente nella saliva. Di per sé, l'amido è insapore, poiché è un polisaccaride. I suoi prodotti di scissione (monosaccaridi) hanno un sapore dolce: glucosio, maltosio, destrine.

Tutti sono divisi in semplici e complessi. I primi sono costituiti solo da proteine, mentre i secondi sono costituiti da parti proteiche (apoenzima) e non proteiche (coenzima). Le vitamine dei gruppi B, E, K possono essere coenzimi.

Classi di enzimi

Tradizionalmente, queste sostanze sono divise in sei gruppi. Il nome veniva loro originariamente dato a seconda del substrato su cui agisce un certo enzima, aggiungendo alla sua radice la desinenza -asi. Quindi, quegli enzimi che idrolizzano le proteine (proteine) iniziarono a essere chiamati proteinasi, grassi (lipos) - lipasi, amido (amilon) - amilasi. Quindi gli enzimi che catalizzano reazioni simili hanno ricevuto nomi che indicano il tipo della reazione corrispondente: acilasi, decarbossilasi, ossidasi, deidrogenasi e altri. La maggior parte di questi nomi sono ancora in uso oggi.

Successivamente, l'Unione Biochimica Internazionale ha introdotto una nomenclatura secondo la quale il nome e la classificazione degli enzimi dovrebbero corrispondere al tipo e al meccanismo della reazione chimica catalizzata. Questo passaggio ha portato sollievo nella sistematizzazione dei dati relativi a vari aspetti del metabolismo. Le reazioni e gli enzimi che le catalizzano sono divisi in sei classi. Ogni classe è composta da diverse sottoclassi (4-13). La prima parte del nome dell'enzima corrisponde al nome del substrato, la seconda - al tipo di reazione catalizzata con la desinenza -aza. Ogni enzima secondo la classificazione (CF) ha un proprio numero di codice. La prima cifra corrisponde alla classe di reazione, la successiva alla sottoclasse e la terza alla sottoclasse. La quarta cifra indica il numero dell'enzima in ordine nella sua sottoclasse. Ad esempio, se l'EC è 2.7.1.1, l'enzima appartiene alla 2a classe, 7a sottoclasse, 1a sottoclasse. L'ultimo numero si riferisce all'enzima esochinasi.

Significato

Se parliamo di cosa sono gli enzimi, non possiamo ignorare la questione del loro significato nel mondo moderno. Sono ampiamente utilizzati in quasi tutti i rami dell'attività umana. Tale loro prevalenza è dovuta al fatto che sono in grado di preservare le loro proprietà uniche al di fuori delle cellule viventi. In medicina, ad esempio, vengono utilizzati enzimi dei gruppi di lipasi, proteasi e amilasi. Distruggono i grassi, le proteine, l'amido. Di norma, questo tipo fa parte di farmaci come Panzinorm, Festal. Questi fondi sono utilizzati principalmente per il trattamento di malattie del tratto gastrointestinale. Alcuni enzimi sono in grado di dissolversi vasi sanguigni coaguli di sangue, aiutano nel trattamento delle ferite purulente. La terapia enzimatica occupa un posto speciale nel trattamento delle malattie oncologiche.

Grazie alla sua capacità di scomporre l'amido, l'enzima amilasi è ampiamente utilizzato nell'industria alimentare. Nella stessa area vengono utilizzate le lipasi, che scompongono i grassi e le proteasi, che scompongono le proteine. Gli enzimi amilasi sono utilizzati nella produzione della birra, nella vinificazione e nella cottura. Nella preparazione di cereali pronti e per ammorbidire la carne si utilizzano le proteasi. Nella produzione del formaggio si utilizzano lipasi e caglio. Anche l'industria cosmetica non può farne a meno. Fanno parte di detersivi, creme. Nei detersivi, ad esempio, viene aggiunta l'amilasi, che scompone l'amido. Le impurità proteiche e le proteine vengono scomposte dalle proteasi e le lipasi puliscono il tessuto da olio e grasso.

Il ruolo degli enzimi nel corpo

Due processi sono responsabili nel corpo umano del metabolismo: anabolismo e catabolismo. Il primo garantisce l'assorbimento di energia e sostanze essenziali, il secondo - la scomposizione dei prodotti di scarto. La costante interazione di questi processi influisce sull'assorbimento di carboidrati, proteine e grassi e sul mantenimento delle funzioni vitali dell'organismo. I processi metabolici sono regolati da tre sistemi: nervoso, endocrino e circolatorio. Possono funzionare normalmente con l'aiuto di una catena di enzimi, che a loro volta assicurano che una persona si adatti ai cambiamenti delle condizioni dell'ambiente esterno e interno. Gli enzimi contengono sia prodotti proteici che non proteici.

Nel processo delle reazioni biochimiche nel corpo, nel corso del quale prendono parte gli enzimi, essi stessi non vengono consumati. Ognuno di loro ha la sua struttura chimica e il suo ruolo unico, quindi ognuno avvia solo una certa reazione. I catalizzatori biochimici aiutano il retto, i polmoni, i reni, il fegato a rimuovere le tossine e i prodotti di scarto dal corpo. Contribuiscono inoltre alla costruzione della pelle, delle ossa, delle cellule nervose, dei tessuti muscolari. Enzimi specifici sono usati per ossidare il glucosio.

Tutti gli enzimi nel corpo sono divisi in metabolici e digestivi. I metabolici sono coinvolti nella neutralizzazione delle tossine, nella produzione di proteine ed energia e accelerano i processi biochimici nelle cellule. Quindi, ad esempio, la superossido dismutasi è l'antiossidante più potente, che si trova naturalmente nella maggior parte delle piante verdi, nel cavolo bianco, nei cavoletti di Bruxelles e nei broccoli, nel germe di grano, nelle verdure, nell'orzo.

Attività enzimatica

Affinché queste sostanze svolgano pienamente le loro funzioni, sono necessarie determinate condizioni. La loro attività è influenzata principalmente dalla temperatura. Con l'aumento, la velocità delle reazioni chimiche aumenta. Come risultato dell'aumento della velocità delle molecole, è più probabile che si scontrino tra loro e quindi aumenta la possibilità di una reazione. La temperatura ottimale fornisce la massima attività. A causa della denaturazione delle proteine, che si verifica quando la temperatura ottimale si discosta dalla norma, la velocità di una reazione chimica diminuisce. Quando viene raggiunta la temperatura del punto di congelamento, l'enzima non si denatura, ma viene inattivato. Il metodo di congelamento rapido, ampiamente utilizzato per la conservazione a lungo termine dei prodotti, arresta la crescita e lo sviluppo di microrganismi, seguito dall'inattivazione degli enzimi che si trovano all'interno. Di conseguenza, il cibo non si decompone.

L'attività degli enzimi è influenzata anche dall'acidità dell'ambiente. Funzionano a pH neutro. Solo alcuni degli enzimi funzionano in ambienti alcalini, fortemente alcalini, acidi o fortemente acidi. Ad esempio, il caglio scompone le proteine nell'ambiente altamente acido dello stomaco umano. L'enzima può essere influenzato da inibitori e attivatori. Alcuni ioni, ad esempio i metalli, li attivano. Altri ioni hanno un effetto soppressivo sull'attività degli enzimi.

Iperattività

L'eccessiva attività degli enzimi ha le sue conseguenze per il funzionamento dell'intero organismo. In primo luogo, provoca un aumento della velocità di azione dell'enzima, che a sua volta provoca una carenza del substrato di reazione e la formazione di un eccesso del prodotto di reazione chimica. La carenza di substrati e l'accumulo di questi prodotti peggiora significativamente lo stato di salute, interrompe l'attività vitale del corpo, provoca lo sviluppo di malattie e può provocare la morte di una persona. L'accumulo di acido urico, ad esempio, porta alla gotta e insufficienza renale. A causa della mancanza di supporto, non ci sarà prodotto in eccesso. Funziona solo se si può fare a meno dell'uno e dell'altro.

Ci sono diverse ragioni per l'eccessiva attività degli enzimi. La prima è una mutazione genetica; può essere congenita o acquisita sotto l'influenza di mutageni. Il secondo fattore è un eccesso di una vitamina o di un oligoelemento nell'acqua o nel cibo, necessario per il funzionamento dell'enzima. Un eccesso di vitamina C, ad esempio, attraverso l'aumentata attività degli enzimi di sintesi del collagene, interrompe i meccanismi di guarigione delle ferite.

Ipoattività

Sia l'aumento che la diminuzione dell'attività degli enzimi influiscono negativamente sull'attività del corpo. Nel secondo caso, è possibile una completa cessazione dell'attività. Questo stato riduce drasticamente la velocità della reazione chimica dell'enzima. Di conseguenza, l'accumulo del substrato è completato da una carenza del prodotto, che porta a gravi complicazioni. Sullo sfondo di disturbi delle funzioni vitali del corpo, lo stato di salute peggiora, si sviluppano malattie e potrebbero esserci esito fatale. L'accumulo di ammoniaca o la carenza di ATP porta alla morte. L'oligofrenia si sviluppa a causa dell'accumulo di fenilalanina. Anche qui vale il principio che in assenza di un substrato enzimatico, non ci sarà accumulo del substrato di reazione. Un cattivo effetto sul corpo ha una condizione in cui gli enzimi del sangue non svolgono le loro funzioni.

Vengono considerate diverse cause di ipoattività. Mutazione di geni, congenita o acquisita: questa è la prima. La condizione può essere corretta con l'aiuto della terapia genica. Puoi provare a escludere dal cibo i substrati dell'enzima mancante. In alcuni casi questo può aiutare. Il secondo fattore è la mancanza di una vitamina o di un oligoelemento nel cibo necessario affinché l'enzima funzioni. Le seguenti cause sono alterata attivazione vitaminica, carenza di aminoacidi, acidosi, comparsa di inibitori nella cellula, denaturazione delle proteine. L'attività enzimatica diminuisce anche con una diminuzione della temperatura corporea. Alcuni fattori influenzano la funzione di tutti i tipi di enzimi, mentre altri influenzano solo il lavoro di determinati tipi.

Enzimi digestivi

Una persona gode del processo del mangiare e talvolta ignora il fatto che il compito principale della digestione è la trasformazione del cibo in sostanze che possono diventare una fonte di energia e materiale da costruzione per il corpo, venendo assorbite nell'intestino. Gli enzimi proteici contribuiscono a questo processo. Le sostanze digestive sono prodotte dagli organi digestivi, che sono coinvolti nel processo di scissione del cibo. L'azione degli enzimi è necessaria per ottenere dal cibo i carboidrati, i grassi, gli aminoacidi necessari, che sono i nutrienti e l'energia necessari per il normale funzionamento del corpo.

Al fine di normalizzare la digestione alterata, si consiglia di utilizzare contemporaneamente le sostanze proteiche necessarie ai pasti. In caso di eccesso di cibo, puoi assumere 1-2 compresse dopo o durante i pasti. Venduto in farmacia un gran numero di vari preparati enzimatici che aiutano a migliorare la digestione. Dovrebbero essere riforniti quando si assume un tipo di nutriente. Per problemi con la masticazione o la deglutizione del cibo, è necessario assumere enzimi durante i pasti. Motivi significativi del loro utilizzo possono essere anche malattie come fermentopatia acquisita e congenita, sindrome dell'intestino irritabile, epatite, colangite, colecistite, pancreatite, colite, gastrite cronica. I preparati enzimatici devono essere assunti insieme a farmaci che influenzano il processo digestivo.

Enzimopatologia

In medicina c'è un'intera sezione che si occupa della ricerca di una connessione tra una malattia e la mancata sintesi di un determinato enzima. Questo è il campo dell'enzimologia - enzimopatologia. È anche da considerare una sintesi enzimatica insufficiente. Per esempio, malattia ereditaria la fenilchetonuria si sviluppa sullo sfondo della perdita della capacità delle cellule del fegato di sintetizzare questa sostanza, che catalizza la conversione della fenilalanina in tirosina. Sintomi questa malattia sono disturbi mentali. A causa del graduale accumulo di sostanze tossiche nel corpo del paziente, sintomi come vomito, ansia, maggiore irritabilità, mancanza di interesse per qualsiasi cosa, grave affaticamento sono inquietanti.

Alla nascita di un bambino, la patologia non si manifesta. I sintomi primari possono essere notati tra i due ei sei mesi di età. La seconda metà della vita del bambino è caratterizzata da un pronunciato ritardo sviluppo mentale. Nel 60% dei pazienti si sviluppa idiozia, meno del 10% è limitato a un lieve grado di oligofrenia. Gli enzimi cellulari non fanno fronte alle loro funzioni, ma questo può essere corretto. La diagnosi tempestiva dei cambiamenti patologici può fermare lo sviluppo della malattia fino alla pubertà. Il trattamento consiste nel limitare l'assunzione di fenilalanina con il cibo.

Preparati enzimatici

Rispondendo alla domanda su cosa siano gli enzimi, si possono notare due definizioni. Il primo sono i catalizzatori biochimici e il secondo sono i preparati che li contengono. Sono in grado di normalizzare lo stato dell'ambiente nello stomaco e nell'intestino, garantire la scomposizione dei prodotti finali in microparticelle e migliorare il processo di assorbimento. Prevengono inoltre l'insorgenza e lo sviluppo di malattie gastroenterologiche. Il più noto degli enzimi è medicinale Mezim Forte. Nella sua composizione ha lipasi, amilasi, proteasi, che aiutano a ridurre il dolore nella pancreatite cronica. Le capsule vengono assunte come trattamento sostitutivo per la produzione insufficiente degli enzimi necessari da parte del pancreas.

Questi farmaci vengono assunti principalmente con il cibo. Il numero di capsule o compresse è prescritto dal medico, in base alle violazioni identificate del meccanismo di assorbimento. È meglio conservarli in frigorifero. Con l'uso prolungato di enzimi digestivi, non si verifica dipendenza e ciò non influisce sul lavoro del pancreas. Quando si sceglie un farmaco, è necessario prestare attenzione alla data, al rapporto tra qualità e prezzo. I preparati enzimatici sono raccomandati per malattie croniche dell'apparato digerente, eccesso di cibo, problemi periodici di stomaco e intossicazione alimentare. Molto spesso, i medici prescrivono il preparato per compresse Mezim, che si è dimostrato efficace nel mercato interno e mantiene con sicurezza la sua posizione. Esistono altri analoghi di questo farmaco, non meno famosi e più che convenienti. In particolare, molti preferiscono le compresse Pacreatin o Festal, che hanno le stesse proprietà delle controparti più costose.

La vita di qualsiasi organismo è possibile grazie ai processi metabolici che si verificano in esso. Queste reazioni sono controllate da catalizzatori naturali, o enzimi. Un altro nome per queste sostanze è enzimi. Il termine "enzimi" deriva dal latino fermentum, che significa "pasta madre". Il concetto è apparso storicamente nello studio dei processi di fermentazione.

Riso. 1 - Fermentazione con lievito - un tipico esempio di reazione enzimatica

L'umanità gode da tempo delle proprietà benefiche di questi enzimi. Ad esempio, per molti secoli, il formaggio è stato prodotto con il latte utilizzando il caglio.

Gli enzimi differiscono dai catalizzatori in quanto agiscono in un organismo vivente, mentre i catalizzatori - in natura inanimata. La branca della biochimica che studia queste sostanze essenziali per la vita si chiama enzimologia.

Proprietà generali degli enzimi

Gli enzimi sono molecole proteiche che interagiscono con varie sostanze, accelerando la loro trasformazione chimica lungo un determinato percorso. Tuttavia, non vengono consumati. Ogni enzima ha un sito attivo che si attacca a un substrato e un sito catalitico che avvia una particolare reazione chimica. Queste sostanze accelerano le reazioni biochimiche che avvengono nel corpo senza aumentare la temperatura.

Le principali proprietà degli enzimi:

specificità: la capacità di un enzima di agire solo su un substrato specifico, ad esempio le lipasi sui grassi;
efficienza catalitica: la capacità delle proteine enzimatiche di accelerare le reazioni biologiche centinaia e migliaia di volte;
capacità di regolazione: in ogni cellula, la produzione e l'attività degli enzimi è determinata da una peculiare catena di trasformazioni che influisce sulla capacità di queste proteine di essere nuovamente sintetizzate.

Il ruolo degli enzimi nel corpo umano non può essere sopravvalutato. A quel tempo, appena scoperta la struttura del DNA, si diceva che un gene è responsabile della sintesi di una proteina, che già determina qualche tratto particolare. Ora questa affermazione suona così: "Un gene - un enzima - un tratto". Cioè, senza l'attività degli enzimi nella cellula, la vita non può esistere.

Classificazione

A seconda del ruolo nelle reazioni chimiche, si distinguono le seguenti classi di enzimi:

In un organismo vivente, tutti gli enzimi sono divisi in intra ed extracellulari. Intracellulari includono, ad esempio, gli enzimi epatici coinvolti nelle reazioni di neutralizzazione varie sostanze venendo col sangue. Si trovano nel sangue quando un organo è danneggiato, il che aiuta nella diagnosi delle sue malattie.

Enzimi intracellulari che sono marcatori di danni agli organi interni:

fegato - alanina aminotransferasi, aspartato aminotransferasi, gamma-glutamil transpeptidasi, sorbitolo deidrogenasi;
reni - fosfatasi alcalina;
prostata - fosfatasi acida;
muscolo cardiaco - lattato deidrogenasi

Gli enzimi extracellulari sono secreti dalle ghiandole durante ambiente esterno. I principali sono secreti dalle cellule delle ghiandole salivari, dalla parete gastrica, dal pancreas, dall'intestino e sono attivamente coinvolti nella digestione.

Enzimi digestivi

Gli enzimi digestivi sono proteine che accelerano la scomposizione delle grandi molecole che compongono il cibo. Dividono tali molecole in frammenti più piccoli che sono più facili da digerire per le cellule. I principali tipi di enzimi digestivi sono proteasi, lipasi e amilasi.

La principale ghiandola digestiva è il pancreas. Produce la maggior parte di questi enzimi, nonché nucleasi che scindono DNA e RNA e peptidasi coinvolte nella formazione di aminoacidi liberi. Inoltre, una piccola quantità di enzimi formati è in grado di "elaborare" una grande quantità di cibo.

Durante la scomposizione enzimatica dei nutrienti, viene rilasciata energia, che viene consumata per i processi metabolici e l'attività vitale. Senza la partecipazione degli enzimi, tali processi avverrebbero troppo lentamente, non fornendo al corpo un apporto energetico sufficiente.

Inoltre, la partecipazione degli enzimi al processo di digestione assicura la scomposizione dei nutrienti in molecole che possono passare attraverso le cellule della parete intestinale ed entrare nel flusso sanguigno.

amilasi

L'amilasi è prodotta dalle ghiandole salivari. Agisce sull'amido alimentare, che è costituito da una lunga catena di molecole di glucosio. Come risultato dell'azione di questo enzima, si formano sezioni costituite da due molecole di glucosio collegate, cioè fruttosio e altri carboidrati a catena corta. Sono ulteriormente metabolizzati in glucosio nell'intestino e da lì assorbiti nel sangue.

Le ghiandole salivari distruggono solo una parte dell'amido. L'amilasi salivare è attiva per un breve periodo durante la masticazione del cibo. Dopo essere entrato nello stomaco, l'enzima viene inattivato dal suo contenuto acido. La maggior parte dell'amido è già scomposta nel duodeno dall'azione dell'amilasi pancreatica, prodotta dal pancreas.

Riso. 2 - L'amilasi avvia la scomposizione dell'amido

I carboidrati brevi formati sotto l'azione dell'amilasi pancreatica entrano nel intestino tenue. Qui, con l'aiuto di maltasi, lattasi, sucrasi, destrinasi, vengono scomposti in molecole di glucosio. La fibra che non viene degradata dagli enzimi viene escreta dall'intestino con le feci.

proteasi

Le proteine o le proteine sono una parte essenziale della dieta umana. Per i loro enzimi di scissione sono necessarie le proteasi. Differiscono nel sito di sintesi, substrati e altre caratteristiche. Alcuni di loro sono attivi nello stomaco, come la pepsina. Altri sono prodotti dal pancreas e sono attivi nel lume intestinale. Nella ghiandola stessa viene rilasciato un precursore enzimatico inattivo, il chimotripsinogeno, che inizia ad agire solo dopo essersi mescolato con il contenuto di cibo acido, trasformandosi in chimotripsina. Questo meccanismo aiuta ad evitare l'autolesionismo da parte delle proteasi delle cellule pancreatiche.

Riso. 3 - Scissione enzimatica delle proteine

Le proteasi si rompono proteine alimentari in frammenti più piccoli - polipeptidi. Enzimi - le peptidasi li scompongono in amminoacidi che vengono assorbiti nell'intestino.

Lipasi

I grassi alimentari vengono scomposti dagli enzimi lipasi, anch'essi prodotti dal pancreas. Scompongono le molecole di grasso in acidi grassi e glicerolo. Tale reazione richiede la presenza nel lume del duodeno della bile, che si forma nel fegato.

Riso. 4 - Idrolisi enzimatica dei grassi

Il ruolo della terapia sostitutiva con Mikrazim

Per molte persone con disturbi digestivi, in particolare quelli con malattie del pancreas, la somministrazione di enzimi fornisce supporto funzionale per l'organo e accelera il processo di guarigione. Dopo aver interrotto un attacco di pancreatite o un'altra situazione acuta, l'assunzione di enzimi può essere interrotta, poiché il corpo ripristina autonomamente la loro secrezione.

L'uso a lungo termine di preparati enzimatici è necessario solo in caso di grave insufficienza pancreatica esocrina.

Uno dei più fisiologici nella sua composizione è il farmaco "Mikrazim". È costituito da amilasi, proteasi e lipasi contenute nel succo pancreatico. Pertanto, non è necessario selezionare separatamente quale enzima dovrebbe essere utilizzato per varie malattie di questo organo.

Indicazioni per l'uso di questo farmaco:

pancreatite cronica, fibrosi cistica e altre cause di insufficiente secrezione di enzimi pancreatici;
malattie infiammatorie del fegato, dello stomaco, dell'intestino, specialmente dopo le operazioni su di essi, per un più rapido recupero dell'apparato digerente;
errori nutrizionali;
violazione della funzione della masticazione, ad esempio, con malattie dentali o immobilità del paziente.

L'assunzione di enzimi digestivi a scopo sostitutivo aiuta a evitare gonfiore, feci molli e dolore addominale. Inoltre, nelle gravi malattie croniche del pancreas, Micrasim assume completamente la funzione di scissione dei nutrienti. Pertanto, possono essere liberamente assorbiti nell'intestino. Questo è particolarmente importante per i bambini con fibrosi cistica.

Importante: prima dell'uso leggere le istruzioni o consultare il medico.

Gli enzimi sono un tipo speciale di proteine a cui la natura ha assegnato il ruolo di catalizzatori per vari processi chimici.

Questo termine è costantemente ascoltato, tuttavia, non tutti capiscono cos'è un enzima o un enzima, quali funzioni svolge questa sostanza e in che modo gli enzimi differiscono dagli enzimi e se differiscono affatto. Lo scopriremo ora.

Senza queste sostanze, né l'uomo né gli animali sarebbero in grado di digerire il cibo. E per la prima volta, l'umanità ha fatto ricorso all'uso di enzimi nella vita di tutti i giorni più di 5 mila anni fa, quando i nostri antenati hanno imparato a conservare il latte nei "piatti" dallo stomaco degli animali. In tali condizioni, sotto l'influenza del caglio, il latte si trasformava in formaggio. E questo è solo un esempio del lavoro di un enzima come catalizzatore, in accelerazione processi biologici. Oggi gli enzimi sono indispensabili nell'industria, sono importanti per la produzione di zucchero, margarina, yogurt, birra, pelle, tessuti, alcol e persino cemento. IN detersivi e anche i detersivi contengono queste sostanze benefiche: aiutano a rimuovere le macchie a basse temperature.

Storia della scoperta

Enzima in traduzione dal greco significa "pasta madre". E l'umanità deve la scoperta di questa sostanza all'olandese Jan Baptist Van Helmont, vissuto nel XVI secolo. Un tempo si interessò molto alla fermentazione alcolica e durante lo studio trovò una sostanza sconosciuta che accelera questo processo. L'olandese lo chiamava fermentum, che significa fermentazione. Poi, quasi tre secoli dopo, il francese Louis Pasteur, osservando anche i processi di fermentazione, giunse alla conclusione che gli enzimi non sono altro che le sostanze di una cellula vivente. E dopo qualche tempo, il tedesco Eduard Buchner ha estratto l'enzima dal lievito e ha stabilito che questa sostanza non è un organismo vivente. Gli diede anche il suo nome - "zimaza". Alcuni anni dopo, un altro tedesco, Willy Kuehne, propose di dividere tutti i catalizzatori proteici in due gruppi: enzimi ed enzimi. Inoltre, ha proposto di chiamare il secondo termine "pasta madre", le cui azioni si estendono al di fuori degli organismi viventi. E solo il 1897 pose fine a tutte le controversie scientifiche: si decise di utilizzare entrambi i termini (enzima ed enzima) come sinonimi assoluti.

Struttura: una catena di migliaia di aminoacidi

Tutti gli enzimi sono proteine, ma non tutte le proteine sono enzimi. Come altre proteine, gli enzimi sono costituiti da . E interessante notare che la creazione di ciascun enzima richiede da cento a un milione di amminoacidi infilati come perle su un filo. Ma questo thread non è uniforme: di solito viene piegato centinaia di volte. Pertanto, viene creata una struttura tridimensionale unica per ciascun enzima. Nel frattempo, la molecola dell'enzima è una formazione relativamente grande e solo una piccola parte della sua struttura, il cosiddetto centro attivo, è coinvolta nelle reazioni biochimiche.

Ogni amminoacido è collegato a un tipo specifico di legame chimico e ogni enzima ha la propria sequenza amminoacidica unica. Per crearne la maggior parte vengono utilizzati circa 20 tipi di sostanze amminiche. Anche piccoli cambiamenti nella sequenza di amminoacidi possono cambiare drasticamente l'aspetto e la sensazione di un enzima.

Proprietà biochimiche

Sebbene in natura si verifichi un numero enorme di reazioni con la partecipazione di enzimi, possono essere tutte raggruppate in 6 categorie. Di conseguenza, ciascuna di queste sei reazioni procede sotto l'influenza di un certo tipo di enzima.

Reazioni che coinvolgono gli enzimi:

Ossidazione e riduzione.

Gli enzimi coinvolti in queste reazioni sono chiamati ossidoreduttasi. Ad esempio, ricorda come l'alcol deidrogenasi converte gli alcoli primari in aldeide.

Reazione di trasferimento di gruppo.

Gli enzimi responsabili di queste reazioni sono chiamati transferasi. Hanno la capacità di spostare gruppi funzionali da una molecola all'altra. Ciò accade, ad esempio, quando le alanina aminotransferasi spostano i gruppi alfa-amminici tra alanina e aspartato. Le transferasi spostano anche i gruppi fosfato tra ATP e altri composti e creano disaccaridi dai residui di glucosio.

Idrolisi.

Le idrolasi coinvolte nella reazione sono in grado di rompere i singoli legami aggiungendo elementi di acqua.

Crea o rimuovi un doppio legame.

Questo tipo di reazione avviene in modo non idrolitico con la partecipazione della liasi.

Isomerizzazione di gruppi funzionali.

In molte reazioni chimiche, la posizione del gruppo funzionale cambia all'interno della molecola, ma la molecola stessa è composta dallo stesso numero e tipo di atomi che era prima dell'inizio della reazione. In altre parole, il substrato e il prodotto della reazione sono isomeri. Questo tipo di trasformazione è possibile sotto l'influenza degli enzimi isomerasi.

La formazione di un unico legame con l'eliminazione dell'elemento acqua.

Le idrolasi rompono i legami aggiungendo elementi d'acqua alla molecola. Le liasi effettuano la reazione inversa, rimuovendo la parte acquosa dai gruppi funzionali. Pertanto, viene creata una semplice connessione.

Come funzionano nel corpo

Gli enzimi accelerano quasi tutte le reazioni chimiche che si verificano nelle cellule. Sono di vitale importanza per l'uomo, facilitano la digestione e accelerano il metabolismo.

Alcune di queste sostanze aiutano a scomporre le molecole troppo grandi in "pezzi" più piccoli che il corpo può digerire. Altri, al contrario, legano piccole molecole. Ma gli enzimi, scientificamente parlando, sono altamente selettivi. Ciò significa che ciascuna di queste sostanze è in grado di accelerare solo una certa reazione. Le molecole con cui lavorano gli enzimi sono chiamate substrati. I substrati, a loro volta, formano un legame con una parte dell'enzima chiamata sito attivo.

Ci sono due principi che spiegano le specifiche dell'interazione di enzimi e substrati. Nel cosiddetto modello "key-lock", il sito attivo dell'enzima occupa il posto di una configurazione rigorosamente definita nel substrato. Secondo un altro modello, entrambi i partecipanti alla reazione, il sito attivo e il substrato, cambiano le loro forme per connettersi.

Qualunque sia il principio dell'interazione, il risultato è sempre lo stesso: la reazione sotto l'influenza dell'enzima procede molte volte più velocemente. Come risultato di questa interazione, nascono nuove molecole che vengono poi separate dall'enzima. E la sostanza catalizzatrice continua a fare il suo lavoro, ma con la partecipazione di altre particelle.

Iper e ipoattività

Ci sono momenti in cui gli enzimi svolgono le loro funzioni con l'intensità sbagliata. Un'attività eccessiva provoca un'eccessiva formazione di prodotti di reazione e una carenza di substrato. Di conseguenza, deterioramento del benessere e malattia grave. L'iperattività degli enzimi può essere causata da disordine genetico, e un eccesso di vitamine o utilizzate nella reazione.

L'ipoattività degli enzimi può anche causare la morte quando, ad esempio, gli enzimi non rimuovono le tossine dal corpo o si verifica una carenza di ATP. La causa di questa condizione può anche essere geni mutati o, al contrario, ipovitaminosi e carenza di altri nutrienti. Oltretutto, bassa temperatura corpo rallenta allo stesso modo il funzionamento degli enzimi.

Catalizzatore e altro

Oggi puoi sentire spesso parlare dei benefici degli enzimi. Ma quali sono queste sostanze da cui dipendono le prestazioni del nostro organismo?

Gli enzimi sono molecole biologiche ciclo vitale che non è definito dal quadro di nascita e morte. Funzionano solo nel corpo fino a quando non si dissolvono. Di norma, ciò si verifica sotto l'influenza di altri enzimi.

Nel corso di una reazione biochimica, non diventano parte del prodotto finale. Quando la reazione è completa, l'enzima lascia il substrato. Dopodiché, la sostanza è pronta per riprendere a lavorare, ma su una molecola diversa. E così va avanti per tutto il tempo di cui il corpo ha bisogno.

L'unicità degli enzimi è che ciascuno di essi svolge solo una funzione assegnata. Una reazione biologica si verifica solo quando l'enzima trova il giusto substrato per essa. Questa interazione può essere paragonata al principio di funzionamento di una chiave e di una serratura: solo gli elementi correttamente selezionati possono lavorare insieme. Un'altra caratteristica: possono funzionare a basse temperature e pH moderato e come catalizzatori sono più stabili di qualsiasi altra sostanza chimica.

Gli enzimi come catalizzatori accelerano i processi metabolici e altre reazioni.

Di norma, questi processi consistono in determinate fasi, ognuna delle quali richiede il lavoro di un determinato enzima. Senza questo, il ciclo di trasformazione o accelerazione non può essere completato.

Forse la più nota di tutte le funzioni degli enzimi è il ruolo di catalizzatore. Ciò significa che gli enzimi combinano i reagenti chimici in modo tale da ridurre i costi energetici necessari per formare un prodotto più rapidamente. Senza queste sostanze, le reazioni chimiche procederebbero centinaia di volte più lentamente. Ma le capacità degli enzimi non finiscono qui. Tutti gli organismi viventi contengono l'energia di cui hanno bisogno per continuare a vivere. L'adenosina trifosfato, o ATP, è un tipo di batteria carica che fornisce energia alle cellule. Ma il funzionamento dell'ATP è impossibile senza gli enzimi. E l'enzima principale che produce ATP è la sintasi. Per ogni molecola di glucosio che viene convertita in energia, la sintasi produce circa 32-34 molecole di ATP.

Inoltre, gli enzimi (lipasi, amilasi, proteasi) sono attivamente utilizzati in medicina. In particolare, servono come componente di preparati enzimatici, come Festal, Mezim, Panzinorm, Pancreatin, usati per curare l'indigestione. Ma alcuni enzimi possono anche influenzare sistema circolatorio(sciogliere i coaguli di sangue), accelerare la guarigione delle ferite purulente. E anche nella terapia antitumorale, ricorrono anche all'aiuto degli enzimi.

Fattori che determinano l'attività degli enzimi

Poiché l'enzima è in grado di accelerare molte volte le reazioni, la sua attività è determinata dal cosiddetto numero di turnover. Con questo termine si intende il numero di molecole di substrato (sostanze reattive) che 1 molecola enzimatica può trasformare in 1 minuto. Tuttavia, ci sono una serie di fattori che determinano la velocità di una reazione:

concentrazione del substrato.

L'aumento della concentrazione del substrato porta ad un'accelerazione della reazione. Più molecole principio attivo, più veloce procede la reazione, poiché di più centri attivi. Tuttavia, l'accelerazione è possibile solo fino a quando tutte le molecole enzimatiche sono coinvolte. Successivamente, anche l'aumento della concentrazione del substrato non accelererà la reazione.

Temperatura.

Di solito, un aumento della temperatura porta ad un'accelerazione delle reazioni. Questa regola funziona per la maggior parte delle reazioni enzimatiche, ma solo finché la temperatura non supera i 40 gradi Celsius. Dopo questo segno, la velocità di reazione, al contrario, inizia a diminuire drasticamente. Se la temperatura scende al di sotto di un punto critico, la velocità delle reazioni enzimatiche aumenterà nuovamente. Se la temperatura continua a salire, i legami covalenti si rompono e l'attività catalitica dell'enzima si perde per sempre.

Acidità.

Anche la velocità delle reazioni enzimatiche è influenzata dal valore del pH. Ogni enzima ha il proprio livello ottimale di acidità, al quale la reazione procede in modo più adeguato. La modifica del livello di pH influisce sull'attività dell'enzima e quindi sulla velocità della reazione. Se il cambiamento è troppo grande, il substrato perde la sua capacità di legarsi al nucleo attivo e l'enzima non può più catalizzare la reazione. Con il ripristino del livello di pH richiesto, viene ripristinata anche l'attività dell'enzima.

Gli enzimi presenti nel corpo umano possono essere suddivisi in 2 gruppi:

metabolico;
digestivo.

Il "lavoro" metabolico per neutralizzare le sostanze tossiche e anche per contribuire alla produzione di energia e proteine. E, naturalmente, accelerano i processi biochimici nel corpo.

Di cosa sono responsabili gli organi digestivi è chiaro dal nome. Ma anche qui funziona il principio di selettività: un certo tipo di enzima interessa solo un tipo di alimento. Pertanto, per migliorare la digestione, puoi ricorrere a un piccolo trucco. Se il corpo non digerisce bene qualcosa dal cibo, è necessario integrare la dieta con un prodotto contenente un enzima in grado di scomporre il cibo difficile da digerire.

Gli enzimi alimentari sono catalizzatori che scompongono il cibo in uno stato in cui il corpo è in grado di assorbire da essi sostanze utili. Gli enzimi digestivi sono disponibili in diversi tipi. Nel corpo umano, diversi tipi di enzimi si trovano in diverse parti del tubo digerente.

Cavità orale

In questa fase, l'alfa-amilasi agisce sul cibo. Scompone i carboidrati, gli amidi e il glucosio presenti in patate, frutta, verdura e altri alimenti.

Stomaco

Qui, la pepsina scompone le proteine in peptidi e la gelatinasi scompone la gelatina e il collagene presenti nella carne.

Pancreas

In questa fase, "lavoro":

tripsina: responsabile della scomposizione delle proteine;
alfa-chimotripsina - aiuta l'assorbimento delle proteine;
elastasi: abbattere alcuni tipi di proteine;
nucleasi: aiutano ad abbattere gli acidi nucleici;
steapsin: favorisce l'assorbimento dei cibi grassi;
amilasi: responsabile dell'assorbimento degli amidi;
lipasi: scompone i grassi (lipidi) presenti nei latticini, nelle noci, negli oli e nella carne.

Intestino tenue

Sopra le particelle di cibo "evocano":

peptidasi: scompongono i composti peptidici a livello di amminoacidi;
sucrase: aiuta ad assorbire zuccheri e amidi complessi;
maltasi: scompone i disaccaridi nello stato di monosaccaridi (zucchero di malto);
lattasi: scompone il lattosio (glucosio presente nei prodotti lattiero-caseari);
lipasi: favorisce l'assorbimento di trigliceridi, acidi grassi;
erepsina: colpisce le proteine;
isomaltase - "funziona" con maltosio e isomaltosio.

Colon

Qui vengono eseguite le funzioni degli enzimi:

coli - responsabile della digestione del lattosio;
lattobacilli: influenzano il lattosio e alcuni altri carboidrati.

Oltre a questi enzimi, ci sono anche:

diastasi: digerisce l'amido vegetale;
invertasi: scompone il saccarosio (zucchero da tavola);
glucoamilasi: converte l'amido in glucosio;
alfa-galattosidasi: favorisce la digestione di fagioli, semi, prodotti a base di soia, ortaggi a radice e ortaggi a foglia;
bromelina - un enzima derivato da, promuove la rottura tipi diversi le proteine, efficaci a diversi livelli di acidità dell'ambiente, hanno proprietà antinfiammatorie;
la papaina, un enzima isolato dalla papaia cruda, favorisce la scomposizione di proteine piccole e grandi ed è efficace su un'ampia gamma di substrati e acidità.
cellulasi: scompone la cellulosa, le fibre vegetali (non presenti nel corpo umano);
endoproteasi: scinde i legami peptidici;
estratto di bile di bue - un enzima di origine animale, stimola la motilità intestinale;
pancreatina - un enzima di origine animale, accelera la digestione delle proteine;
pancrelipasi - un enzima animale, favorisce l'assorbimento e lipidi;
pectinasi: scompone i polisaccaridi contenuti nei frutti;
fitasi: favorisce l'assorbimento di acido fitico e altri minerali;
xilanasi: scompone il glucosio dai cereali.

Catalizzatori nei prodotti

Gli enzimi sono fondamentali per la salute perché aiutano il corpo a scomporre i componenti del cibo in una forma che può essere utilizzata per i nutrienti. L'intestino e il pancreas producono una vasta gamma di enzimi. Ma oltre a questo, in alcuni prodotti si trovano anche molte delle loro sostanze benefiche che favoriscono la digestione.

I cibi fermentati sono una fonte quasi ideale batteri benefici, necessario per corretta digestione. E mentre i probiotici della farmacia "funzionano" solo nell'apparato digerente superiore e spesso non raggiungono l'intestino, l'effetto dei prodotti enzimatici si fa sentire in tutto il tratto gastrointestinale.

Ad esempio, le albicocche contengono una miscela di enzimi benefici, tra cui l'invertasi, che è responsabile della scomposizione del glucosio e promuove un rapido rilascio di energia.

L'avocado può fungere da fonte naturale di lipasi (favorisce una più rapida digestione dei lipidi). Nel corpo, questa sostanza è prodotta dal pancreas. Ma per rendere la vita più facile a questo corpo, puoi concederti, ad esempio, un'insalata con avocado: gustosa e salutare.

Oltre ad essere forse la fonte di potassio più nota, la banana fornisce anche amilasi e maltasi all'organismo. L'amilasi si trova anche nel pane, nelle patate, nei cereali. Il Maltase aiuta nella scomposizione del maltosio, il cosiddetto zucchero di malto, che è abbondante nella birra e nello sciroppo di mais.

Un altro frutto esotico: l'ananas contiene un'intera gamma di enzimi, inclusa la bromelina. E secondo alcuni studi ha anche proprietà antitumorali e antinfiammatorie.

Estremofili e industria

Gli estremofili sono sostanze che possono sopravvivere in condizioni estreme.

Gli organismi viventi, così come gli enzimi che consentono loro di funzionare, sono stati trovati nei geyser dove la temperatura è prossima al punto di ebollizione, e in profondità nei ghiacci, nonché in condizioni di estrema salinità (Death Valley negli USA). Inoltre, gli scienziati hanno trovato enzimi per i quali anche il livello di pH, come si è scoperto, non è un requisito fondamentale per un lavoro efficace. I ricercatori stanno studiando gli enzimi estremofili con particolare interesse come sostanze che possono essere ampiamente utilizzate nell'industria. Anche se ancora oggi gli enzimi hanno già trovato la loro applicazione nell'industria come sostanze biologicamente ed ecocompatibili. L'uso di enzimi è utilizzato nell'industria alimentare, cosmetologia e nella produzione di prodotti chimici domestici.

Inoltre, i "servizi" degli enzimi in questi casi sono più economici degli analoghi sintetici. Inoltre, le sostanze naturali sono biodegradabili, il che rende il loro uso sicuro per l'ambiente. In natura esistono microrganismi in grado di scomporre gli enzimi in singoli amminoacidi, che poi diventano componenti di una nuova catena biologica. Ma quella, come si suol dire, è una storia completamente diversa.

Queste sono sostanze di natura proteica, biocatalizzatori. Senza di loro, non ci sarebbero pappe, cereali pronti, kvas, formaggio, formaggio, yogurt, kefir. Influiscono sul funzionamento di tutti i sistemi del corpo umano. L'attività insufficiente o eccessiva di queste sostanze influisce negativamente sulla salute, quindi è necessario sapere cosa sono gli enzimi per evitare problemi causati dalla loro mancanza.

Cos'è?

Classi di enzimi

Significato

Se parliamo di cosa sono gli enzimi, non possiamo ignorare la questione del loro significato nel mondo moderno. Sono ampiamente utilizzati in quasi tutti i rami dell'attività umana. Tale loro prevalenza è dovuta al fatto che sono in grado di preservare le loro proprietà uniche al di fuori delle cellule viventi. In medicina, ad esempio, vengono utilizzati enzimi dei gruppi di lipasi, proteasi e amilasi. Distruggono i grassi, le proteine, l'amido. Di norma, questo tipo fa parte di farmaci come Panzinorm, Festal. Questi fondi sono utilizzati principalmente per il trattamento di malattie del tratto gastrointestinale. Alcuni enzimi sono in grado di dissolvere i coaguli di sangue nei vasi sanguigni, aiutano nel trattamento delle ferite purulente. La terapia enzimatica occupa un posto speciale nel trattamento delle malattie oncologiche.

Il ruolo degli enzimi nel corpo

Attività enzimatica

Iperattività

L'eccessiva attività degli enzimi ha le sue conseguenze per il funzionamento dell'intero organismo. In primo luogo, provoca un aumento della velocità di azione dell'enzima, che a sua volta provoca una carenza del substrato di reazione e la formazione di un eccesso del prodotto di reazione chimica. La carenza di substrati e l'accumulo di questi prodotti peggiora significativamente lo stato di salute, interrompe l'attività vitale del corpo, provoca lo sviluppo di malattie e può provocare la morte di una persona. L'accumulo di acido urico, ad esempio, porta a gotta e insufficienza renale. A causa della mancanza di supporto, non ci sarà prodotto in eccesso. Funziona solo se si può fare a meno dell'uno e dell'altro.

Ipoattività

Sia l'aumento che la diminuzione dell'attività degli enzimi influiscono negativamente sull'attività del corpo. Nel secondo caso, è possibile una completa cessazione dell'attività. Questo stato riduce drasticamente la velocità della reazione chimica dell'enzima. Di conseguenza, l'accumulo del substrato è completato da una carenza del prodotto, che porta a gravi complicazioni. Sullo sfondo di disturbi dell'attività vitale del corpo, lo stato di salute peggiora, si sviluppano malattie e potrebbe esserci un esito fatale. L'accumulo di ammoniaca o la carenza di ATP porta alla morte. L'oligofrenia si sviluppa a causa dell'accumulo di fenilalanina. Anche qui vale il principio che in assenza di un substrato enzimatico, non ci sarà accumulo del substrato di reazione. Un cattivo effetto sul corpo ha una condizione in cui gli enzimi del sangue non svolgono le loro funzioni.

Enzimi digestivi

Al fine di normalizzare la digestione alterata, si consiglia di utilizzare contemporaneamente le sostanze proteiche necessarie ai pasti. In caso di eccesso di cibo, puoi assumere 1-2 compresse dopo o durante i pasti. Le farmacie vendono un gran numero di diversi preparati enzimatici che aiutano a migliorare la digestione. Dovrebbero essere riforniti quando si assume un tipo di nutriente. Per problemi con la masticazione o la deglutizione del cibo, è necessario assumere enzimi durante i pasti. Motivi significativi del loro utilizzo possono essere anche malattie come fermentopatia acquisita e congenita, sindrome dell'intestino irritabile, epatite, colangite, colecistite, pancreatite, colite, gastrite cronica. I preparati enzimatici devono essere assunti insieme a farmaci che influenzano il processo digestivo.

Enzimopatologia

In medicina c'è un'intera sezione che si occupa della ricerca di una connessione tra una malattia e la mancata sintesi di un determinato enzima. Questo è il campo dell'enzimologia - enzimopatologia. È anche da considerare una sintesi enzimatica insufficiente. Ad esempio, la malattia ereditaria fenilchetonuria si sviluppa sullo sfondo della perdita della capacità delle cellule epatiche di sintetizzare questa sostanza, che catalizza la conversione della fenilalanina in tirosina. I sintomi di questa malattia sono disturbi dell'attività mentale. A causa del graduale accumulo di sostanze tossiche nel corpo del paziente, sintomi come vomito, ansia, maggiore irritabilità, mancanza di interesse per qualsiasi cosa, grave affaticamento sono inquietanti.

Alla nascita di un bambino, la patologia non si manifesta. I sintomi primari possono essere notati tra i due ei sei mesi di età. La seconda metà della vita del bambino è caratterizzata da un pronunciato ritardo nello sviluppo mentale. Nel 60% dei pazienti si sviluppa idiozia, meno del 10% è limitato a un lieve grado di oligofrenia. Gli enzimi cellulari non fanno fronte alle loro funzioni, ma questo può essere corretto. La diagnosi tempestiva dei cambiamenti patologici può fermare lo sviluppo della malattia fino alla pubertà. Il trattamento consiste nel limitare l'assunzione di fenilalanina con il cibo.

Preparati enzimatici

Rispondendo alla domanda su cosa siano gli enzimi, si possono notare due definizioni. Il primo sono i catalizzatori biochimici e il secondo sono i preparati che li contengono. Sono in grado di normalizzare lo stato dell'ambiente nello stomaco e nell'intestino, garantire la scomposizione dei prodotti finali in microparticelle e migliorare il processo di assorbimento. Prevengono inoltre l'insorgenza e lo sviluppo di malattie gastroenterologiche. Il più famoso degli enzimi è il farmaco Mezim Forte. Nella sua composizione ha lipasi, amilasi, proteasi, che aiutano a ridurre il dolore nella pancreatite cronica. Le capsule vengono assunte come trattamento sostitutivo per la produzione insufficiente degli enzimi necessari da parte del pancreas.