एंजाइम में एक सक्रिय साइट नहीं होती है। एंजाइमों का सक्रिय केंद्र

मध्यवर्ती और अंतिम उत्पादों के निर्धारण के साथ-साथ एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित रासायनिक प्रतिक्रिया के तंत्र का अध्ययन विभिन्न चरणोंप्रतिक्रिया से तात्पर्य एंजाइम की तृतीयक संरचना की ज्यामिति, उसके अणु के कार्यात्मक समूहों की प्रकृति, किसी दिए गए सब्सट्रेट पर कार्रवाई की विशिष्टता और उच्च उत्प्रेरक गतिविधि प्रदान करने के साथ-साथ साइट की रासायनिक प्रकृति का सटीक ज्ञान है। एंजाइम अणु, जो उत्प्रेरक प्रतिक्रिया की उच्च दर प्रदान करता है। आमतौर पर, एंजाइमी प्रतिक्रियाओं में शामिल सब्सट्रेट अणु एंजाइम अणुओं की तुलना में अपेक्षाकृत छोटे होते हैं। इस प्रकार, एंजाइम-सब्सट्रेट परिसरों के निर्माण के दौरान, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अमीनो एसिड अनुक्रम के केवल सीमित टुकड़े प्रत्यक्ष रासायनिक संपर्क में प्रवेश करते हैं - "सक्रिय केंद्र" - एंजाइम अणु में अमीनो एसिड अवशेषों का एक अनूठा संयोजन, प्रत्यक्ष बातचीत प्रदान करता है उत्प्रेरक के कार्य में सब्सट्रेट अणु और प्रत्यक्ष भागीदारी के साथ

सक्रिय केंद्र में, सशर्त रूप से आवंटित करें

उत्प्रेरक केंद्र - सब्सट्रेट के साथ सीधे रासायनिक रूप से बातचीत करना;

बाइंडिंग सेंटर (संपर्क या "एंकर" साइट) - सब्सट्रेट के लिए एक विशिष्ट आत्मीयता प्रदान करना और एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स का निर्माण।

एक प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करने के लिए, एक एंजाइम को एक या एक से अधिक सबस्ट्रेट्स से बांधना चाहिए। एंजाइम की प्रोटीन श्रृंखला इस तरह से मुड़ी होती है कि ग्लोब्यूल की सतह पर एक गैप या कैविटी बन जाती है, जहां सब्सट्रेट बांधते हैं। इस क्षेत्र को सब्सट्रेट बाइंडिंग साइट कहा जाता है। आमतौर पर यह एंजाइम के सक्रिय केंद्र के साथ मेल खाता है या इसके पास स्थित है। कुछ एंजाइमों में सहकारकों या धातु आयनों के लिए बंधन स्थल भी होते हैं।

सब्सट्रेट से जुड़ने वाला एंजाइम:

पानी "कोट" से सब्सट्रेट को साफ करता है

प्रतिक्रिया करने वाले सब्सट्रेट अणुओं को अंतरिक्ष में उस तरीके से रखता है जिस तरह से प्रतिक्रिया आगे बढ़ने के लिए आवश्यक है

प्रतिक्रिया के लिए तैयार करता है (उदाहरण के लिए, ध्रुवीकरण) सब्सट्रेट अणु।

आमतौर पर, एंजाइम का सब्सट्रेट से जुड़ाव आयनिक या हाइड्रोजन बॉन्ड के कारण होता है, शायद ही कभी सहसंयोजक बंधों के कारण होता है। प्रतिक्रिया के अंत में, इसके उत्पाद (या उत्पाद) एंजाइम से अलग हो जाते हैं।

नतीजतन, एंजाइम प्रतिक्रिया की सक्रियता ऊर्जा को कम कर देता है। ऐसा इसलिए है क्योंकि एक एंजाइम की उपस्थिति में, प्रतिक्रिया एक अलग पथ का अनुसरण करती है (वास्तव में, एक अलग प्रतिक्रिया होती है), उदाहरण के लिए:

एंजाइम की अनुपस्थिति में:

एक एंजाइम की उपस्थिति में:

• एएफ + बी = एवीएफ

  एवीएफ = एवी + एफ

जहां ए, बी सब्सट्रेट हैं, एबी एक प्रतिक्रिया उत्पाद है, एफ एक एंजाइम है।

एन्जाइम स्वतंत्र रूप से अंतर्जात प्रतिक्रियाओं (जिसके लिए ऊर्जा की आवश्यकता होती है) को ऊर्जा प्रदान नहीं कर सकते हैं। इसलिए, ऐसी प्रतिक्रियाओं को अंजाम देने वाले एंजाइम उन्हें एक्सर्जोनिक प्रतिक्रियाओं के साथ जोड़ते हैं जो अधिक ऊर्जा छोड़ते हैं। उदाहरण के लिए, बायोपॉलिमर के संश्लेषण के लिए प्रतिक्रियाओं को अक्सर एटीपी हाइड्रोलिसिस की प्रतिक्रिया के साथ जोड़ा जाता है।

कुछ एंजाइमों के सक्रिय केंद्रों को सहकारिता की घटना की विशेषता है।

विशेषता

एंजाइम आमतौर पर अपने सबस्ट्रेट्स (सब्सट्रेट विशिष्टता) के लिए उच्च विशिष्टता प्रदर्शित करते हैं। यह सब्सट्रेट अणु पर और एंजाइम पर सब्सट्रेट बाइंडिंग साइट पर आकार, चार्ज वितरण और हाइड्रोफोबिक क्षेत्रों की आंशिक पूरकता द्वारा प्राप्त किया जाता है। एंजाइम आमतौर पर उच्च स्तर की स्टीरियोस्पेसिफिकिटी का प्रदर्शन करते हैं (वे एक उत्पाद के रूप में संभावित स्टीरियोइसोमर्स में से केवल एक बनाते हैं या केवल एक स्टीरियोइसोमर को सब्सट्रेट के रूप में उपयोग किया जाता है), रेजियोसेक्लेक्टिविटी (वे संभावित स्थितियों में से केवल एक में एक रासायनिक बंधन बनाते हैं या तोड़ते हैं) सब्सट्रेट) और केमोसेलेक्टिविटी (वे दी गई स्थितियों के लिए कई संभव में से केवल एक रासायनिक प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं)। सामान्य उच्च स्तर की विशिष्टता के बावजूद, एंजाइम की सब्सट्रेट और प्रतिक्रिया विशिष्टता की डिग्री भिन्न हो सकती है। उदाहरण के लिए, ट्रिप्सिन एंडोपेप्टिडेज़ पेप्टाइड बॉन्ड को केवल आर्गिनिन या लाइसिन के बाद तोड़ता है, अगर प्रोलाइन द्वारा पीछा नहीं किया जाता है, और पेप्सिन बहुत कम विशिष्ट है और कई अमीनो एसिड के बाद पेप्टाइड बॉन्ड को तोड़ सकता है।

8.7.1. सेलुलर सामग्री में, एंजाइमों को अव्यवस्थित रूप से वितरित नहीं किया जाता है, लेकिन कड़ाई से क्रमबद्ध तरीके से। अंतःकोशिकीय झिल्लियों की सहायता से कोशिका को डिब्बों में विभाजित किया जाता है या डिब्बों(चित्र 8.18)। उनमें से प्रत्येक में कड़ाई से परिभाषित जैव रासायनिक प्रक्रियाएंऔर संबंधित एंजाइम या पॉलीएंजाइम कॉम्प्लेक्स केंद्रित होते हैं। यहां कुछ विशिष्ट उदाहरण दिए गए हैं।

चित्र 8.18।विभिन्न चयापचय पथों के एंजाइमों का इंट्रासेल्युलर वितरण।

लाइसोसोम में मुख्य रूप से विभिन्न हाइड्रोलाइटिक एंजाइम होते हैं। यहां, जटिल कार्बनिक यौगिकों के उनके संरचनात्मक घटकों में अपघटन की प्रक्रियाएं होती हैं।

माइटोकॉन्ड्रिया में होता है जटिल प्रणालीरेडॉक्स एंजाइम।

अमीनो एसिड को सक्रिय करने के लिए एंजाइम हाइलोप्लाज्म में वितरित किए जाते हैं, लेकिन वे नाभिक में भी मौजूद होते हैं। हाइलोप्लाज्म में कई ग्लाइकोलाइसिस मेटाबोलोन होते हैं, जो संरचनात्मक रूप से पेंटोस फॉस्फेट चक्र के साथ संयुक्त होते हैं, जो कार्बोहाइड्रेट के टूटने के द्विबीजपत्री और एपोटोमिक मार्गों के बीच संबंध प्रदान करता है।

इसी समय, एंजाइम जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के बढ़ते अंत में अमीनो एसिड अवशेषों के हस्तांतरण को तेज करते हैं और प्रोटीन जैवसंश्लेषण की प्रक्रिया में कुछ अन्य प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं, कोशिका के राइबोसोमल तंत्र में केंद्रित होते हैं।

सेल न्यूक्लियस में, न्यूक्लियोटिडाइल ट्रांसफरेज मुख्य रूप से स्थानीयकृत होते हैं, जो न्यूक्लिक एसिड के निर्माण के दौरान न्यूक्लियोटाइड अवशेषों के हस्तांतरण की प्रतिक्रिया को तेज करते हैं।

8.7.2. उप-कोशिकीय जीवों में एंजाइमों के वितरण का अध्ययन उच्च गति सेंट्रीफ्यूजेशन द्वारा सेल होमोजेनेट्स के प्रारंभिक विभाजन के बाद किया जाता है, जो प्रत्येक अंश में एंजाइम की सामग्री का निर्धारण करता है।

ऊतक या कोशिका में इस एंजाइम का स्थानीयकरण अक्सर हिस्टोकेमिकल विधियों ("हिस्टोएन्ज़ाइमोलॉजी") द्वारा सीटू में स्थापित किया जा सकता है। इसके लिए, जमे हुए ऊतक के पतले (2 से 10 माइक्रोन) वर्गों को एक सब्सट्रेट समाधान के साथ इलाज किया जाता है जिसके लिए यह एंजाइम विशिष्ट है। उन जगहों पर जहां एंजाइम स्थित है, इस एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रिया का एक उत्पाद बनता है। यदि उत्पाद रंगीन और अघुलनशील है, तो यह गठन स्थल पर रहता है और एंजाइम के स्थानीयकरण की अनुमति देता है। हिस्टोएंजाइमोलॉजी एंजाइमों के वितरण की एक स्पष्ट और कुछ हद तक शारीरिक तस्वीर देती है।

इंट्रासेल्युलर संरचनाओं में केंद्रित एंजाइमों के एंजाइम सिस्टम, एक दूसरे के साथ सूक्ष्म रूप से समन्वित होते हैं। उनके द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रियाओं का अंतर्संबंध कोशिकाओं, अंगों, ऊतकों और पूरे जीव की महत्वपूर्ण गतिविधि सुनिश्चित करता है।

ऊतकों में विभिन्न एंजाइमों की गतिविधि का अध्ययन करते समय स्वस्थ शरीरआप उनके वितरण की एक तस्वीर प्राप्त कर सकते हैं। यह पता चला है कि कुछ एंजाइम कई ऊतकों में व्यापक रूप से वितरित होते हैं, लेकिन विभिन्न सांद्रता में, जबकि अन्य एक या अधिक ऊतकों से प्राप्त अर्क में बहुत सक्रिय होते हैं, और शरीर के अन्य ऊतकों में व्यावहारिक रूप से अनुपस्थित होते हैं।

चित्र 8.19।मानव ऊतकों में कुछ एंजाइमों की सापेक्ष गतिविधि, इस एंजाइम की अधिकतम एकाग्रता के साथ ऊतक में गतिविधि के प्रतिशत के रूप में व्यक्त की जाती है (मॉस, बटरवर्थ, 1978)।

8.7.3. एंजाइमोपैथी की अवधारणा। 1908 में, अंग्रेजी चिकित्सक आर्चीबाल्ड गैरोड ने सुझाव दिया कि कई बीमारियों का कारण चयापचय में शामिल किसी भी प्रमुख एंजाइम की अनुपस्थिति हो सकती है। उन्होंने "चयापचय की जन्मजात त्रुटियां" (जन्मजात चयापचय दोष) की अवधारणा पेश की। बाद में, इस सिद्धांत की पुष्टि आणविक जीव विज्ञान और रोग संबंधी जैव रसायन के क्षेत्र में प्राप्त नए आंकड़ों से हुई।

प्रोटीन के पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अनुक्रम के बारे में जानकारी डीएनए अणु के संबंधित क्षेत्र में ट्रिन्यूक्लियोटाइड टुकड़ों - ट्रिपल या कोडन के अनुक्रम के रूप में दर्ज की जाती है। प्रत्येक ट्रिपलेट एक विशिष्ट अमीनो एसिड को एन्कोड करता है। इस पत्राचार को आनुवंशिक कोड कहा जाता है। इसके अलावा, कुछ अमीनो एसिड को कई कोडन का उपयोग करके एन्कोड किया जा सकता है। विशेष कोडन भी हैं जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के संश्लेषण को शुरू करने और रोकने के संकेत हैं। अब तक जेनेटिक कोडपूरी तरह से डिक्रिप्टेड। यह सभी प्रकार के जीवों के लिए सार्वभौमिक है।

डीएनए अणु में अंतर्निहित सूचना के कार्यान्वयन में कई चरण शामिल हैं। सबसे पहले, मैसेंजर आरएनए (एमआरएनए), जो कोशिका द्रव्य में प्रवेश करता है, प्रतिलेखन के दौरान कोशिका नाभिक में संश्लेषित होता है। बदले में, mRNA अनुवाद के लिए एक मैट्रिक्स के रूप में कार्य करता है - राइबोसोम पर पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं का संश्लेषण। इस प्रकार, आणविक रोगों की प्रकृति उनके द्वारा नियंत्रित न्यूक्लिक एसिड और प्रोटीन की संरचना और कार्य के उल्लंघन से निर्धारित होती है।

8.7.4. चूंकि एक कोशिका में सभी प्रोटीनों की संरचना के बारे में जानकारी डीएनए न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम में निहित होती है, और प्रत्येक अमीनो एसिड को न्यूक्लियोटाइड के एक ट्रिपल द्वारा परिभाषित किया जाता है, डीएनए की प्राथमिक संरचना में बदलाव अंततः संश्लेषित प्रोटीन पर गहरा प्रभाव डाल सकता है। इस तरह के परिवर्तन डीएनए प्रतिकृति त्रुटियों के कारण होते हैं, जब एक नाइट्रोजनस बेस को दूसरे द्वारा प्रतिस्थापित किया जाता है, या तो विकिरण या रासायनिक संशोधन के परिणामस्वरूप। इस प्रकार उत्पन्न होने वाले सभी वंशानुगत दोष कहलाते हैं म्यूटेशन... वे एक प्रमुख अमीनो एसिड के कोड और विलोपन (नुकसान), दूसरे के लिए एक अमीनो एसिड के प्रतिस्थापन, प्रोटीन संश्लेषण के समय से पहले रुकने, या अमीनो एसिड अनुक्रमों को जोड़ने का कारण बन सकते हैं। प्रोटीन की स्थानिक पैकिंग में अमीनो एसिड के रैखिक अनुक्रम पर निर्भरता को ध्यान में रखते हुए, यह माना जा सकता है कि इस तरह के दोष प्रोटीन की संरचना को बदल सकते हैं, और इसलिए इसका कार्य। हालांकि, कई उत्परिवर्तन केवल इन विट्रो में पाए जाते हैं और प्रोटीन समारोह पर प्रतिकूल प्रभाव नहीं डालते हैं। इस प्रकार, मुख्य बिंदुप्राथमिक संरचना में परिवर्तन का स्थानीयकरण है। यदि तृतीयक संरचना के निर्माण और एंजाइम के उत्प्रेरक केंद्र के निर्माण के लिए प्रतिस्थापित अमीनो एसिड की स्थिति महत्वपूर्ण हो जाती है, तो उत्परिवर्तन गंभीर है और खुद को एक बीमारी के रूप में प्रकट कर सकता है।

चयापचय प्रतिक्रियाओं की श्रृंखला में एक एंजाइम की कमी के परिणाम खुद को अलग-अलग तरीकों से प्रकट कर सकते हैं। मान लीजिए कि यौगिक का परिवर्तन एकनेक्शन में बीएंजाइम उत्प्रेरित करता है इऔर क्या कनेक्शन है सीपरिवर्तन के वैकल्पिक पथ पर होता है (चित्र 8.20):

चित्र 8.20।जैव रासायनिक परिवर्तनों के वैकल्पिक मार्गों की योजना।

एंजाइम की कमी के परिणाम निम्नलिखित घटनाएं हो सकते हैं:

1. एंजाइमी प्रतिक्रिया के उत्पाद की अपर्याप्तता ( बी) एक उदाहरण के रूप में, आप ग्लाइकोजनोसिस के कुछ रूपों में रक्त शर्करा में कमी की ओर इशारा कर सकते हैं;
2. पदार्थ का संचय ( ए), जिसका परिवर्तन एक एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित होता है (उदाहरण के लिए, एल्केप्टोनुरिया में होमोगेंटिसिक एसिड)। कई लाइसोसोमल भंडारण रोगों में, पदार्थ जो सामान्य रूप से लाइसोसोम में हाइड्रोलिसिस से गुजरते हैं, उनमें एक एंजाइम की कमी के कारण जमा हो जाते हैं;
3. कुछ जैविक रूप से गठन के साथ एक वैकल्पिक पथ के लिए विचलन सक्रिय कनेक्शन (सी) घटना के इस समूह में फेनिलपीरुविक और फेनिल लैक्टिक एसिड का मूत्र उत्सर्जन शामिल है जो फेनिलकेटोनुरिया के रोगियों के शरीर में फेनिलएलनिन के टूटने के लिए सहायक मार्गों के सक्रियण के परिणामस्वरूप बनता है।

यदि समग्र रूप से चयापचय रूपांतरण को अंतिम उत्पाद के प्रतिक्रिया सिद्धांत द्वारा नियंत्रित किया जाता है, तो अंतिम दो प्रकार की विसंगतियों के प्रभाव अधिक महत्वपूर्ण होंगे। इसलिए, उदाहरण के लिए, पोरफाइरिया (हीम संश्लेषण के जन्मजात विकार) के साथ, प्रारंभिक संश्लेषण प्रतिक्रियाओं पर हीम का दमनात्मक प्रभाव समाप्त हो जाता है, जिससे चयापचय मार्ग के मध्यवर्ती उत्पादों की अधिक मात्रा का निर्माण होता है, जो है विषाक्त प्रभावत्वचा और तंत्रिका तंत्र की कोशिकाओं पर।

कारकों बाहरी वातावरणबढ़ा सकते हैं या पूरी तरह से निर्धारित भी कर सकते हैं नैदानिक ​​अभिव्यक्तियाँकुछ जन्मजात चयापचय संबंधी विकार। उदाहरण के लिए, ग्लूकोज-6-फॉस्फेट डिहाइड्रोजनेज की कमी वाले कई रोगियों में, रोग प्राइमाक्विन जैसी दवाओं को लेने के बाद ही शुरू होता है। संपर्क के अभाव में दवाईऐसे लोग स्वस्थ प्रतीत होते हैं।

8.7.5. एंजाइम की कमी को आमतौर पर अप्रत्यक्ष रूप से प्रारंभिक पदार्थ की एकाग्रता में वृद्धि से आंका जाता है, जो सामान्य रूप से इस एंजाइम की कार्रवाई के तहत परिवर्तन से गुजरता है (उदाहरण के लिए, फेनिलकेटोनुरिया में फेनिलएलनिन)। ऐसे एंजाइमों की गतिविधि का प्रत्यक्ष निर्धारण केवल विशेष केंद्रों में किया जाता है, लेकिन यदि संभव हो तो इस पद्धति से निदान की पुष्टि की जानी चाहिए। कुछ जन्मजात चयापचय संबंधी विकारों का प्रसवपूर्व (प्रसव पूर्व) निदान संभव है, जो एमनियोटिक द्रव कोशिकाओं की जांच करके प्राप्त किया जाता है प्रारंभिक चरणगर्भावस्था और इन विट्रो में सुसंस्कृत।

कुछ जन्मजात चयापचय संबंधी विकार शरीर में लापता मेटाबोलाइट को वितरित करके या इसके सेवन को सीमित करके उपचार योग्य होते हैं जठरांत्र पथपरेशान चयापचय प्रक्रियाओं के अग्रदूत। कभी-कभी, बिल्ड-अप उत्पादों (जैसे हेमोक्रोमैटोसिस में लोहा) को हटाया जा सकता है।

1. सक्रिय केंद्रअपेक्षाकृत छोटा है भूखंड,एंजाइम अणु की सतह पर एक संकीर्ण हाइड्रोफोबिक अवसाद (अंतराल) में स्थित है, सीधे कटैलिसीस में शामिल।

2. एंजाइमों के सक्रिय केंद्र तृतीयक संरचना के स्तर पर बनते हैं।

3. एंजाइमी उत्प्रेरण के लिए अमीनो एसिड अवशेषों और उनके पार्श्व समूहों से निर्मित बड़े समूहों के सटीक स्थानिक संगठन की आवश्यकता होती है। इस तरह के पहनावा एंजाइमों के सक्रिय और नियामक (एलोस्टेरिक) दोनों केंद्र बनाते हैं।

4. सक्रिय केंद्र, सिवाय उत्प्रेरक खंड,शामिल सब्सट्रेट-बाइंडिंगएक साइट जो सब्सट्रेट के विशिष्ट पूरक बंधन और एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स (ईएस) के गठन के लिए जिम्मेदार है; एक एंजाइम की सक्रिय साइट में अक्सर एक कॉफ़ेक्टर बाइंडिंग साइट या डोमेन शामिल होता है।

उदाहरण 1।एंजाइमों के सक्रिय केंद्र तृतीयक संरचना के स्तर पर बनते हैं।

सेरीन प्रोटीज प्रकृति में व्यापक हैं और, अन्य वर्गों (एस्पार्टिल, सिस्टीन, और मेटालोप्रोटीनिस) के प्रोटियोलिटिक एंजाइमों के साथ, प्रोटीन क्लेवाज (अपचय) और कई सीमित प्रोटियोलिसिस प्रतिक्रियाएं प्रदान करते हैं जिनका सेल जीवन के लिए नियामक महत्व है।

वीविभिन्न सेरीन प्रोटीज में, ये अमीनो एसिड एंजाइम की पेप्टाइड श्रृंखला में विभिन्न स्थानों पर कब्जा कर सकते हैं, लेकिन वे पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के तह के दौरान एक दूसरे के पास पहुंचते हैं और अंतरिक्ष में उनकी सापेक्ष स्थिति सख्ती से संरक्षित होती है (चित्र। 2.3)।

5. सक्रिय केंद्र को कड़ाई से परिभाषित सीमाओं के साथ चित्रित नहीं किया जा सकता है, क्योंकि इसके प्रत्येक घटक एंजाइम अणु के अन्य भागों के साथ किसी न किसी तरह से बातचीत करते हैं। सूक्ष्म पर्यावरण का प्रभाव बहुत महत्वपूर्ण हो सकता है: - सक्रिय केंद्र के घटक, सह-कारकों सहित, एंजाइम के पड़ोसी समूहों के साथ बातचीत करते हैं, जो कार्यात्मक समूहों की रासायनिक विशेषताओं को संशोधित करता है,कटैलिसीस में भाग लेना;

6. सक्रिय केंद्र की संरचना एंजाइम क्रिया की विशिष्टता निर्धारित करती है। अधिकांश एंजाइम प्रकृति और सब्सट्रेट परिवर्तन के मार्ग दोनों के लिए अत्यधिक विशिष्ट हैं।

7. सब्सट्रेट की विशिष्टता सब्सट्रेट की संरचना के लिए एंजाइम के सब्सट्रेट-बाइंडिंग केंद्र की संरचना की पूरकता के कारण है (चित्र। 2.4)।

अंजीर के रूप में। २.४, सब्सट्रेट बाइंडिंग साइट आकार मेंसब्सट्रेट (ज्यामितीय पत्राचार) से मेल खाती है; इसके अलावा, एंजाइम के सक्रिय केंद्र और सब्सट्रेट के अमीनो एसिड अवशेषों के बीच विशिष्ट बांड (हाइड्रोफोबिक, आयनिक और हाइड्रोजन) बनते हैं, अर्थात। स्थापित इलेक्ट्रोनिकया रासायनिकपत्र - व्यवहार।