• - фермент, катализирующий обратимую реакцию образования угольной кислоты из диоксида углерода и воды. Ингибиторы К. применяют в медицине для лечения нек-рых сердечно-сосудистых и др. заболеваний...

  Естествознание. Энциклопедический словарь

• - I Карбоангидра́за фермент, катализирующий обратимую реакцию гидратации диоксида углерода: СО2 + Н2О ⇔ Н2СО3 ⇔ Н+ + НСО3...

  Медицинская энциклопедия

• - цинксодержащий фермент группы углерод-кислород-лиаз, катализирующий обратимую реакцию расщепления угольной кислоты до двуокиси углерода и воды...

  Большой медицинский словарь

• - угольная ангидраза, карбонат-гидролиаза, фермент класса лиаз, катализирующий обратимое образование угольной кислоты из двуокиси углерода и воды: CO2 + H2O ↔ H2CO3. К. - металлопротеид, содержащий Zn...

КАРБОАНГИДРАЗА (карбонат-дегидратаза, карбонат - гидролиаза , устаревшее название - угольная ангидраза ; КФ 4.2.1.1) - фермент, катализирующий обратимую реакцию расщепления угольной кислоты до углекислоты и воды; является одним из наиболее распространенных и наиболее активных ферментов организма человека, участвует в осуществлении таких функций организма, как транспорт CO 2 , образование соляной кислоты в желудке и поддержание кислотно-щелочного равновесия. Величина активности К. в крови человека служит диагностическим тестом при ряде заболеваний.

Углекислый газ, образующийся в процессе тканевого дыхания в тканевых капиллярах, под действием К. эритроцитов переходит в H 2 CO 3 (H + + HCO 3 -); ионы H + связываются гемоглобином (см.), а ионы HCO 3 - в виде бикарбоната переносятся с кровью в легкие. В легочных капиллярах под действием К. углекислый газ высвобождается из H 2 CO 3 и затем удаляется из организма. К. почек участвует в процессе реабсорбции воды в почечных канальцах. Снижение ее каталитической активности приводит к алкалозу мочи (т. е. повышению значений ее pH) и полиурии. К., обеспечивая поддержание кислотно-щелочного равновесия, оказывает существенное влияние на возбудимость и проводимость нервной ткани. К. катализирует также гидролиз ряда эфиров и гидратацию альдегидов. Фермент относится к классу лиаз, подклассу углерод-кислород-лиаз.

Впервые К. обнаружена в эритроцитах Мелдремом (N. Meldrum) и Рафтоном (F. J. Boughton) в 1932 г. Активность К. определяется, кроме эритроцитов, в обкладочных клетках слизистой оболочки желудка, в клетках коры надпочечников и почек, а также в клетках ц. н. с., поджелудочной железы, в сетчатке и хрусталике глаза и некоторых других органах человека.

К. млекопитающих является металлоферментом (цинк-протеидом).

На 1 моль ферментного белка приходится 1 г-атом цинка; Zn 2+ может быть замещен на Co 2+ без изменения активности фермента. Ионы Mn 2+ , Fe 2+ и Ni 2+ в этом отношении гораздо менее активны.

Растительные К. по своим свойствам отличаются от К., выделенных из тканей животных и человека.

К. эритроцитов человека имеет три изофермента (см.) - А, В и С, из которых последний отличается наиболее высокой активностью. Соотношение этих изоферментов при различных патол, состояниях меняется (в норме оно равно 5%, 83% и 12% соответственно).

К. ингибируется большинством моновалентных анионов, цианидом, сульфидами, азидами, фенолами, ацетонитрилом. Сильными ингибиторами К. животных и микроорганизмов являются некоторые сульфаниламиды и их производные, напр, ацетазоламид - диакарб (см.), который используется в медицине в качестве мочегонного и противосудорожного средства, а также при лечении глаукомы.

Активность К. в крови здоровых людей довольно постоянна, однако при некоторых патол, состояниях она резко изменяется. Так, напр., при анемиях различной этиологии увеличивается удельная активность К. крови, увеличивается она и при нарушениях кровообращения II - III степени, а также при некоторых поражениях легких (бронхоэктатическая болезнь, пневмосклероз). При внутрисосудистом гемолизе активность К. определяется в моче, где в норме она отсутствует* У больных с пониженной кислотностью желудочного сока отмечают низкую активность К. в крови, а при повышенной кислотности активность К. в крови несколько увеличена.

Принимая во внимание широкое использование в клинике фармакол, препаратов, являющихся ингибиторами К. (гипотиазида, диакарба и др.), очевидна целесообразность систематического контроля за активностью К. в крови больных, принимающих такие препараты.

Активность К. в клин, лабораториях определяют при помощи метода Бринкмана (см. Бринкмана метод) в модификации E. М. Крепса и Е. Ю. Ченыкаевой, а также микро-методом А. А. Покровского и В. А. Тутельяна, основанного на измерении времени, необходимого для сдвига pH с 9,0 до 6,3 в результате гидратации CO 2 под действием К. исследуемой пробы крови. В норме активность К., определяемая этим методом, равна 2,01 ± 0,08 ед., а в пересчете на 1 млн. эритроцитов 0,458 ± 0,006 ед. (за 1 ед. активности К. принимают ускорение катализируемой реакции в 2 раза по сравнению с некатализируемой при стандартных условиях: температура 0-1°, время 100-110 сек., разведение крови 1: 1000).

Библиография Крепе E. М. Дыхательный фермент - угольная ангидраза и его значение в физиологии и патологии, Усп. совр, биол., т. 17, в. 2, с. 125, 1944; Л е-нинджер А. Биохимия, пер. с англ., с. 177, М., 1974; L i n d s k о g S. a. o. Carbonic anhydrase, в кн.: Enzymes, ed. by P. D. Boyer, v. 5, p. 587, N. Y.-L., 1971, bibliogr.; Scrutton M. Assay of enzymes of carbon dioxide metabolism, в кн.: Meth. microbiol., ed. by J. R. Norris a. D. W. Ribbons, v. 6A, p. 479, L.-N. Y., 1971.

Г. А. Кочетов.

Цель работы определить факторы, влияющие на активность цинксодержащей карбоангидразы репродуктивной системы самцов крыс в условиях воздействия низкоинтенсивного микроволнового излучения. Карбоангидраза играет важную роль в метаболизме семенной плазмы и созревании сперматозоидов. Активность карбоангидразы в водно-солевых экстрактах эпидидимисов и семенников крыс контрольной группы, по нашим данным, колеблется в пределах 84,0±74,5 ЕД/мл, что в пересчете на вес ткани составляет 336,0 ±298,0 ЕД/мг. Исследована связь концентрации ионов цинка и полиаминов с активностью карбоангидразы. Активность карбоангидразы репродуктивной системы самцов крыс имеет сложную схему регуляции, очевидно, не исчерпывающуюся описанными нами факторами. На основании полученных результатов можно заключить, что роль различных регуляторов активности этого фермента изменяется в зависимости от степени активности карбоангидразы. Вероятно, высокие концентрации спермина лимитируют транскрипцию гена карбоангидразы, учитывая данные о функциях этого полиамина. Спермидин, вероятно, служит лимитирующим фактором на пострибосомальных этапах регуляции активности карбоангидразы, а путресцин и концентрация ионов цинка - взаимосвязанные факторы активации.

репродуктивная система самцов крыс

концентрация ионов цинка

полиамины

карбоангидраза

1. Бойко О.В. Методические аспекты использования солянокислых спермина и спермидина для идентификации уропатогенной микрофлоры / О.В. Бойко, А.А. Терентьев, А.А. Николаев // Проблемы репродукции. – 2010. – № 3. – С. 77-79.

2. Ильина О.С. Изменение содержания цинка в крови человека при сахарном диабете типа I и особенности гипогликемического действия цинкосодержащего комплекса инсулин-хондроитинсульфат: автореф. дис. ... канд. биол. наук. – Уфа, 2012. – 24 с.

3. Луцкий Д.Л. Белковый спектр эякулятов различной фертильности / Д.Л. Луцкий, А.А. Николаев, Л.В. Ложкина // Урология. – 1998. – № 2. – С. 48-52.

4. Николаев А.А. Активность ферментов спермоплазмы в эякулятах различной фертильности / А.А. Николаев, Д.Л. Луцкий, В.А. Бочановский, Л.В. Ложкина // Урология. – 1997. – № 5. – С. 35.

5. Плосконос М.В. Определение полиаминов в различных биологических объектах / М.В. Плосконос, А.А. Николаев, А.А. Николаев // Астраханская гос. мед. акад. – Астрахань, 2007. – 118 с.

6. Полунин А.И. Использование препарата цинка в лечении мужской субфертильности / А.И. Полунин, В.М. Мирошников, А.А. Николаев, В.В. Думченко, Д.Л. Луцкий // Микроэлементы в медицине. – 2001. – Т. 2. – № 4. – С. 44-46.

7. Haggis G.C., Gortos K. Carbonic anhydrase activity of the reproductive tract tissues of male rats and its relationship to semen production // J. Fert. Reprod. – 2014. - V. 103. - P. 125-130.

Известно, что в репродуктивной системе самцов птиц, млекопитающих и человека велика активность цинксодержащей карбоангидразы . Активность этого фермента оказывает влияние на созревание сперматозоидов, их количество и объем спермы . Но нет сведений об изменении активности карбоангидразы под действием других постоянных компонентов репродуктивной системы, таких как ионы цинка и полиамины (путресцин, спермин и спермидин), которые активно влияют на сперматогенез. Дана лишь общая характеристика последствий изменения активности карбоангидразы на морфофункциональное состояние органов репродуктивной системы самцов крыс, число сперматозоидов, их подвижность .

Целью нашей работы стало исследование активности цинксодержащей карбоангидразы и ее связь с уровнем полиаминов и ионов цинка в ткани репродуктивной системы половозрелых самцов крыс.

Материалы и методы . Экспериментальная часть исследования включала в себя 418 самцов белых крыс линии Wistar. Возраст крыс составлял 6-7 месяцев (половозрелые особи). Масса тела крыс была 180-240 г, содержащихся в стандартных условиях вивария. Во избежание влияния сезонных различий в реакциях на экспериментальные воздействия все исследования проводились в осеннее-зимний период года. Забор семенников и эпидидимисов у крыс проводили под эфирным наркозом (экспериментальные исследования проводились в строгом соответствии с Хельсинкской декларацией о гуманном отношении к животным).

Объектами нашего исследования были водно-солевые экстракты эпидидимисов и семенников половозрелых самцов белых крыс. Экстракты готовили на трис-солянокислом буфере рН = 7.6 в соотношении вес/объем 1/5, после четырехкратного замораживания, оттаивания и центрифугирования при 8000 g в течение 50 мин., пробы замораживали и хранили при -24 °С до исследования.

Определение цинка. К 2 мл исследуемого экстракта добавляли 0,1 мл 10% NaOH и 0,2 мл 1%-ного раствора дитизона в четыреххлористом углероде. В отрицательном контроле добавляли 2 мл дистиллированной воды, в положительном контроле - 2 мл 20 мкмоль раствора сульфата цинка (молярная концентрация стандартного раствора сульфата цинка). Пробы фотометрировали при 535 нм . Расчет концентрации катионов цинка в пробе проводили по формуле: CZn=20 мкмоль × ОП535 Пробы/ОП535 Стандарта, где ОП535 Пробы - оптическая плотность пробы, измеренная при 535 нм; ОП535 Стандарта - оптическая плотность стандартного 20 микромолярного раствора сульфата цинка, измеренная при 535 нм.

Определение карбоангидразы . Способ основан на реакции дегидратации бикарбоната с удалением образующейся в результате дегидратации двуокиси углерода при интенсивном барботировании реакционной среды освобожденным от оксида углерода воздухом и одновременной регистрацией скорости изменения рН. Реакцию инициируют быстрым введением раствора субстрата - бикарбоната натрия (10 мМ) в реакционную смесь, содержащую исследуемый образец. При этом происходит увеличение рН на 0,01-0,05 ед. Образцы (10,0-50,0 мг) эпидидимисов и семенников половозрелых самцов белых крыс гомогенизировали, центрифугировали при 4500 g в течение 30 мин. при 4 °С, и супернатант разбавляют дважды дистиллированной воды при 4 °С до объема, который позволил бы измерить время реакции. Активность карбоангидразы определяют по изменению начального значения рН от 8,2 до 8,7 в реакции дегидратации CO2. Электрометрически измеряют скорость накопления гидроксильных ионов с использованием чувствительного программируемого рН-метра (InoLab pH 7310), сопряженного с ПК. По сдвигу рН от 8,2 до 8,7, как функции от времени на линейном участке, учитывают активность фермента. Рассчитывали среднее время (Т) для 4 измерений. Время изменения рН при спонтанной гидратации СО2 в среде без образца принимали за контроль. Активность карбоангидразы выражали в ферментных единицах (ЕД) на мг влажной ткани по уравнению: ЕД = 2 (Т0 - Т)/ (Т0×мг ткани в реакционной смеси), где Т0 = среднее время для 4 измерений чистого раствора 4 мл охлажденной, насыщенной углекислотой, бидистиллированной воды.

Определение полиаминов. Образцы (100-200 мг) эпидидимисов и семенников половозрелых самцов белых крыс гомогенизировали, суспендировали в 1 мл 0.2 нормальной перхлорной кислоты, чтобы извлечь свободные полиамины, и центрифугировали. К 100 мкл надосадочной жидкости добавляли 110 мкл 1.5 M карбонат натрия и 200 мкл дансил хлорида (раствор 7.5 мг/мл в ацетоне; «Сигма», Мюнхен, Германия). Кроме того, добавляли 10 мкл 0.5 мM диаминогексана в качестве внутреннего стандарта. После 1 часа инкубации при 60 °C в темноте были добавлены 50 мкл раствора пролина (100 мг/мл), чтобы связать свободный дансил хлорид. Затем дансилпроизводные полиаминов (далее - DNSC-полиамины) экстрагировали толуолом, сублимировали в вакуумном испарителе и растворяли в метаноле. Хроматография выполнялись на колонке с обращеннофазным носителем LC 18 (Supelco), в системе высокоэффективной жидкостной хроматографии (Dionex), состоящей из градиентного смесителя (модель P 580), автоматического инжектора (ASI 100) и детектора флуоресценции (RF 2000). Полиамины элюировали в линейном градиенте от 70% до 100% (v/v) метанола в воде при скорости потока 1 мл/мин и определяли на длине волны возбуждения 365 нм и длине волны эмиссии 510 нм. Данные проанализировали, используя программное обеспечение Dionex Chromeleon, и квантификация выполнялась с калибровочными кривыми, полученными из смеси чистых веществ (рис. А).

Высокоэффективная хроматография DNSC-полиаминов:

А - хроматограмма стандартной смеси DNSC-полиаминов; Б - хроматограмма DNSC-полиаминов одного из образцов ткани эпидидимиса и семенников самцов крыс. 1 - путресцин; 2 - кадаверин; 3 - гександиамин (внутренний стандарт); 4 - спермидин; 5 - спермин. По оси абсцисс время в минутах, по оси ординат - флюоресценция. Ненумерованные пики - не идентифицированные примеси

Результаты исследования и обсуждение . Как известно , карбоангидраза играет важную роль в метаболизме семенной плазмы и созревании сперматозоидов. Активность карбоангидразы в водно-солевых экстрактах эпидидимисов и семенников крыс контрольной группы, по нашим данным, колеблется в пределах 84,0±74,5 ЕД/мл, что в пересчете на вес ткани составляет 336,0 ±298,0 ЕД/мг. Столь высокая активность фермента может быть объяснена важной физиологической ролью. Для сравнения: уровень активности этого фермента в других тканях этих же животных значительно ниже (табл. 1), кроме цельной крови, в которой известна высокая активность карбоангидразы эритроцитов. Однако обращает на себя внимание очень широкий разброс значений активности карбоангидразы эпидидимисов и семенников, коэффициент вариации которой составляет более 150% (табл. 1).

Таблица 1

Активность карбоангидразы в тканях половозрелых самцов

Это свидетельствует о влиянии на активность фермента неучтенных факторов. Существует два обстоятельства, которые объясняют эту особенность. Во-первых, известно, что биологически активные амины, и в том числе полиамины спермидин и спермин, способны активировать карбоангидразу . Именно репродуктивная система самцов является наиболее богатым источником спермина и спермидина . Поэтому мы провели параллельное определение концентрации полиаминов в водно-солевых экстрактах эпидидимисов и семенников самцов крыс . Полиамины спермидин, спермин и путресцин были проанализированы ВЭЖХ, как описано в методах. Показано, что в ткани эпидидимиса и семенников самцов крыс выявлены спермин, спермидин и путресцин (рис. Б).

У здоровых половозрелых самцов крыс уровень спермина 5,962±4,0,91 мкг/г ткани, спермидина 3,037±3,32 мкг/г ткани, путресцина 2,678±1,82 мкг/г ткани, и соотношение спермин/спермидин 1,88-2,91. Причем, по нашим данным, значительным колебаниям подвержен как уровень спермидина, так и уровень спермина (в меньшей степени). Корреляционный анализ показал достоверную положительную связь (r=+0,3) уровней спермина и спермидина, и соответственно спермидина и путресцина (r=+0,42). Видимо, это обстоятельство является одним из факторов, влияющих на высокую дисперсность результатов определения активности карбоангидразы.

Другим регулятором активности карбоангидразы может служить уровень цинка в репродуктивной ткани половозрелых самцов крыс. По нашим данным, уровень иона цинка колеблется в широких пределах, от 3,2 до 36,7 мкг/г ткани суммарного препарата семенников и эпидидимисов половозрелых самцов крыс.

Корреляционный анализ уровня цинка с уровнями спермина, спермидина и активностью карбоангидразы показал разные уровни положительной связи концентрации ионов цинка с этими метаболитами. Ничтожный уровень связи выявлен со спермином (+0,14). При использованном числе наблюдений эта корреляция недостоверна (р≥0,1). Выявлена достоверная положительная корреляция уровня ионов цинка с концентрацией путресцина (+0,42) и концентрацией спермидина (+0,39). Ожидаемо высокая положительная корреляция (+0,63) выявлена и между концентрацией ионов цинка и активностью карбоангидразы.

На следующем этапе мы постарались объединить концентрацию цинка и уровень полиаминов, как факторы регуляции активности карбоангидразы. При анализе вариационных рядов совместного определения концентрации ионов цинка, полиаминов и активности карбоангидразы выявлены некоторые закономерности. Показано, что из 69 проведенных исследований по уровню активности карбоангидразы можно выделить три группы:

1-я группа - высокая активность от 435 до 372 ЕД (число наблюдений 37),

2-я группа - низкая активность от 291 до 216 ЕД (число наблюдений 17),

3-я группа - очень низкая активность от 177 до 143 ЕД (число наблюдений 15).

При ранжировании уровней полиаминов и концентрации ионов цинка с этими группами выявилась интересная особенность, которая не проявлялась при анализе вариационных рядов. Максимальные концентрации спермина (в среднем 9,881±0,647 мкг/г ткани) связаны с третьей группой наблюдений с очень низкой активностью карбоангидразы, а минимальные (в среднем 2,615±1,130 мкг/г ткани) со второй группой с низкой активностью фермента.

Наибольшее число наблюдений связано с первой группой с высоким уровнем активности карбоангидразы, в этой группе концентрации спермина близки к средним значениям (в среднем 4,675±0,725 мкг/г ткани).

Сложную связь с активностью карбоангидразы проявляет концентрация ионов цинка. В первой группе активности карбоангидразы (табл. 2) концентрация ионов цинка также выше значений в других группах (в среднем 14,11±7,25 мкг/г ткани). Далее концентрация ионов цинка падает в соответствии с падением активности карбоангидразы, но это падение не пропорционально. Если во второй группе активность карбоангидразы снижается по сравнению с первой на 49,6% а в третьей на 60,35%, то снижение концентрации ионов цинка происходит во второй группе на 23%, а в третьей на 39%.

Таблица 2

Соотношение концентрации полиаминов и ионов цинка с активностью карбоангидразы

Это свидетельствует о дополнительных факторах влияния на активность этого фермента. Несколько иначе выглядит динамика концентрации путресцина (табл. 2). Уровень этого полиамина падает опережающими темпами, и в третьей группе сравнения уровень путресцина ниже в среднем почти на 74%. Динамика уровня спермидина отличается тем, что «выскакивающие» значения концентрации этого полиамина связаны в первую очередь со второй группой уровня активности карбоангидразы. При высокой активности этого фермента (группа 1) концентрация спермидина немного выше средней по всем наблюдениям, а в третьей группе почти в 4 раза ниже концентрации во второй группе.

Таким образом, активность карбоангидразы репродуктивной системы самцов крыс имеет сложную схему регуляции, очевидно, не исчерпывающуюся описанными нами факторами. На основании полученных результатов можно заключить, что роль различных регуляторов активности этого фермента изменяется в зависимости от степени активности карбоангидразы. Вероятно, высокие концентрации спермина лимитируют транскрипцию гена карбоангидразы, учитывая данные о функциях этого полиамина . Спермидин, вероятно, служит лимитирующим фактором на пострибосомальных этапах регуляции активности карбоангидразы, а путресцин и концентрация ионов цинка взаимосвязанные факторы активации.

В этих условиях оценка влияния внешних факторов (в том числе изменяющих репродуктивную функцию) на активность карбоангидразы, как одного из важных звеньев метаболизма репродуктивной системы самцов млекопитающих, становится не только важным, но и довольно сложным процессом, требующим большого количества контролей и многосторонней оценки.

Библиографическая ссылка

Предлагаем вашему вниманию журналы, издающиеся в издательстве «Академия Естествознания»

234. Транспорт углекислоты кровью, значение карбоангидразы, взаимосвязь транспорта о2и со2.

Углекислый газ транспортируется следующими путями:

Растворенный в плазме крови - около 25 мл / л.

Связанный с гемоглобином (карбгемоглобин) - 45 мл / л.

В виде солей угольной кислоты - букарбонаты калия и натрия в плазме крови - 510 мл / л.

Таким образом, в состоянии покоя кровь транспортирует 580 мл углекислого газа в 1 л. Итак, основной формой транспорта СО2 является бикорбонаты плазмы, образующихся благодаря активному протеканию карбоангидразнои реакции.

В эритроцитах содержится фермент карбоангидраза (КГ), который катализирует взаимодействие углекислого газа с водой с образованием угольной кислоты, распадается с образованием бикарбонатного иона и протона. Бикарбонат внутри эритроцита взаимодействует с ионами калия, выделяемых из калиевой соли гемоглобина при восстановлении последнего. Так внутри эритроцита образуется бикарбонат калия. Но бикарбонатно ионы образуются в значительной концентрации и поэтому по градиенту концентрации (в обмен на ионы хлора) поступают в плазму крови. Так в плазме образуется бикарбонат натрия. Протон, образовавшегося при диссоциации угольной кислоты, реагирует с гемоглобином с образованием слабой кислоты ННb.

В капиллярах легких эти процессы идут в обратном направлении. С ионов водорода и бикарбонатных ионов образуется угольная кислота, которая быстро распадается на углекислый газ и воду. Углекислый газ удаляется наружу.

Итак, роль эритроцитов в транспорте углекислоты такова:

образование солей угольной кислоты;

образования карбгемоглобин.

Диффузия газов в тканях подчиняется общим законам (объем диффузии прямо пропорционален площади диффузии, градиента напряжения газов в крови и тканях). Площадь диффузии увеличивается, а толщина диффузного слоя уменьшается при увеличении количества функционирующих капилляров, что имеет место при повышении уровня функциональной активности тканей. В этих же условиях возрастает градиент напряжения газов за счет снижения в активно работающих органах Ро2 и повышения Рсо2 (газовый состав артериальной крови, как и альвеолярного воздуха остается неизменным!). Все эти изменения в активно работающих тканях способствуют увеличению объема диффузии О2 и СО2 в них. Потребление О2 (СО2) по спирограмму определяют по изменению (сдвигу) кривой вверх за единицу времени (1 минуту).

235. Иннервация дыхательных мышц.

Дыхательный центр, расположенный в продолговатом мозге, посылает импульсы к мотонейронам спинного мозга , иннервирующим дыхательные мышцы. Диафрагма иннервируется аксонами мотонейронов, расположенных на уровнеIII-IV шейных сегментов спинного мозга. Мотонейроны, отростки которых образуют межреберные нервы, иннервирующие межреберные мышцы, расположеныв передних рогах (III-XII) грудных сегментов спинного мозга.

236. Дыхательный центр. Современные представления о структуре и локализации. Автоматия дыхательного центра.

Информация о состоянии кислородно-углекислого баланса в организме поступает в дыхательный центр, который представляет нейронную организацию центральной нервной системы, определяющую функцию дыхания.

В анатомическом смысле дыхательный центр – это совокупность нейронов в локальной зоне центральной нервной системы, без которой дыхание становится невозможным.

Такой центр находится в ретикулярной формации продолговатого мозга в областидна IV желудочка .

Он состоит из двух отделов:

1) центр вдоха (инспираторный отдел);

2) центр выдоха (экспираторный отдел).

Нейроны бульбарного центра обладают автоматией и находятся в реципрокных взаимоотношениях между собой.

Несовершенность координации дыхательного акта центрами продолговатого мозга была доказана методом перерезок. Так после отделения продолговатого мозга от вышележащих отделов чередование вдохов и выдохов сохраняется, но длительность и глубина дыханий становится нерегулярной.

В физиологическом смысле дыхательный центр – это совокупность нейронов, расположенных на различных уровнях центральной нервной системы (от спинного мозга до коры головного мозга), которые обеспечивают координированное ритмическое дыхание, то есть делают функцию дыхания более совершенной.

В целом, регуляция активности дыхательного центра может быть представлена тремя уровнями:

1) на уровне спинного мозга располагаются центры диафрагмальных и межрёберных нервов, обусловливающие сокращение дыхательных мышц. Однако этот уровень регуляции дыхания не может обеспечить ритмическую смену фаз дыхательного цикла, так как большое количество афферентных импульсов от дыхательного аппарата непосредственно направляются в продолговатый мозг, то есть минуя спинной мозг.

2) на уровне продолговатого мозга и варолиевого моста находится основной дыхательный центр, который перерабатывает разнообразные афферентные импульсы, идущие от дыхательного аппарата, а также от основных сосудистых рефлексогенных зон. Этот уровень регуляции обеспечивает ритмическую смену фаз дыхания и активность спиномозговых мотонейронов, аксоны которых иннервируют дыхательную мускулатуру;

3) на уровне верхних отделов головного мозга , включая кору головного мозга, осуществляются адекватные приспособительные реакции системы дыхания к изменяющимся условиям окружающей среды.

Ритмические импульсы от дыхательного центра продолговатого мозга поступают по нисходящим двигательным путям к мотонейронам дыхательных мышц спинного мозга.

Мотонейроны диафрагмальных нервов находятся в передних рогах серого веществаIII - IV шейных сегментов .

Мотонейроны межрёберных нервов расположены в передних рогахгрудного отдела спинного мозга.

Отсюда возбуждение поступает к дыхательной мускулатуре (к диафрагме и межрёберным мышцам).

Мотонейроны спинного мозга

Бульбарный дыхательный центр

Мотонейроны спинного мозга получают от проприорецепторов мышц грудной клетки сигналы о степени их растяжения при вдохе.

Эти сигналы могут изменять число вовлечённых в активность мотонейронов и, таким образом, определяют особенности дыхания, осуществляя регуляцию дыхания на уровне спинного мозга

Бульбарный дыхательный центр получает афферентные импульсы от механорецепторов лёгких, дыхательных путей и дыхательных мышц, от хемо- и прессорецепторов сосудистых рефлексогенных зон.

Для нормальной деятельности бульбо-понтинного дыхательного центра необходима постоянная информация о состоянии внутренней среды организма и самих органов дыхания.

Нисходящие нервные влияния на дыхательный центр оказывают верхние отделы головного мозга , включая корковые нейроны. Так, эмоциональные возбуждения, охватывающие структуры,лимбико-ретикулярного комплекса и в первую очередьгипоталамическую область , распространяются в нисходящем направлении и вызывают изменение деятельности дыхательного центра.

Гипоталамус также оказывает влияния при изменениях во внешней среде, изменении метаболизма, а также как высший центр вегетативных регуляций.

Речь, относящаяся к высшим мозговым функциям коры человека, возможна на основе дыхательных движений, вызывающих прохождение воздуха через голосовой аппарат.

Поэтому во время речи к дыхательному центру приходят влияния, подстраивающие его деятельность для необходимых речевых реакций.

Одновременно дыхательный центр управляет тем объёмом лёгочной вентиляции, который необходим для поддержания дыхательного гомеостаза. Поэтому дыхание в условиях речи становится апериодическим.

На роль коры в регуляции дыхания указывает возможность произвольного контроля дыхания, когда человек может сознательно изменить дыхание: сделать его более глубоким или поверхностным, частым или редким, произвести задержку дыхания на определённое время.

Таким образом, на примере особенностей дыхательного центра наблюдаются общие принципы организации любых нервных центров, в частности:

1) принцип изоморфизма (принципиально однотипная структурная организация);

2) принцип иерархичности (многоуровневое расположение центрального представительства);

3) принцип субординации (соподчинение нервных центров, когда высшие центры модулируют работу низших и, чем выше уровень центра, тем более сложную регуляцию он обеспечивает).

Углекислый газ является продуктом метаболизма клеток тканей и поэтому переносится кровью от тканей к легким. Углекислый газ выполняет жизненно важную роль в поддержании во внутренних средах организма уровня рН механизмами кислотно-основного равновесия. Поэтому транспорт углекислого газа кровью тесно взаимосвязан с этими механизмами.

В плазме крови небольшое количество углекислого газа находится в растворенном состоянии; при РС02= 40 мм рт. ст. переносится 2,5 мл/100 мл крови углекислого газа, или 5 %. Количество растворенного в плазме углекислого газа в линейной зависимости возрастает от уровня РС02.

В плазме крови углекислый газ реагирует с водой с образованием Н+ и HCO3. Увеличение напряжения углекислого газа в плазме крови вызывает уменьшение величины ее рН. Напряжение углекислого газа в плазме крови может быть изменено функцией внешнего дыхания, а количество ионов водорода или рН - буферными системами крови и HCO3, например путем их выведения через почки с мочой. Величина рН плазмы крови зависит от соотношения концентрации растворенного в ней углекислого газа и ионов бикарбоната. В виде бикарбоната плазмой крови, т. е. в химически связанном состоянии, переносится основное количество углекислого газа - порядка 45 мл/100 мл крови, или до 90 %. Эритроцитами в виде карбаминового соединения с белками гемоглобина транспортируется примерно 2,5 мл/100 мл крови углекислого газа, или 5 %. Транспорт углекислого газа кровью от тканей к легким в указанных формах не связан с явлением насыщения, как при транспорте кислорода, т. е. чем больше образуется углекислого газа, тем большее его количество транспортируется от тканей к легким. Однако между парциальным давлением углекислого газа в крови и количеством переносимого кровью углекислого газа имеется криволинейная зависимость: кривая диссоциации углекислого газа.

Карбоангидраза . (синоним: карбонатдегидратаза, карбонатгидролиаза) - фермент, катализирующий обратимую реакцию гидратации диоксида углерода: СО 2 + Н 2 О Û Н 2 СО 3 Û Н + + НСО 3 . Содержится в эритроцитах, клетках слизистой оболочки желудка, коре надпочечников, почках, в незначительных количествах - в ц.н.с., поджелудочной железе и других органах. Роль карбоангидразы в организме связана с поддержанием кислотно-щелочного равновесия, транспортом СО 2 , образованием соляной кислоты слизистой оболочкой желудка. Активность карбоангидразы в крови в норме довольно постоянна, но при некоторых патологических состояниях она резко меняется. Повышение активности карбоангидразы в крови отмечается при анемиях различного генеза, нарушениях кровообращения II-III степени, некоторых заболеваниях легких (бронхоэктазах, пневмосклерозе), а также при беременности. Снижение активности этого фермента в крови происходит при ацидозе почечного генеза, гипертиреозе. При внутрисосудистом гемолизе активность карбоангидразы появляется в моче, в то время как в норме она отсутствует. Контролировать активность карбоангидразы в крови целесообразно во время оперативных вмешательств на сердце и легких, т.к. она может служить показателем адаптивных возможностей организма, а также при терапии ингибиторами карбоангидразы - гипотиазидом, диакарбом.